无机化学学报
無機化學學報
무궤화학학보
JOURNAL OF INORGANIC CHEMISTRY
2009年
12期
2105-2112
,共8页
洪瑾%焦阳%张峻%何卫江
洪瑾%焦暘%張峻%何衛江
홍근%초양%장준%하위강
多肽%电喷雾质谱%pd~Ⅱ配合物
多肽%電噴霧質譜%pd~Ⅱ配閤物
다태%전분무질보%pd~Ⅱ배합물
peptides%eleetrospray ionization mass spectrometry%palladium
本文采用电喷雾质谱研究了带羟乙基侧臂二乙烯三胺Pde~Ⅱ配合物分别与含有硫原子侧链或咪唑侧链的二肽Met-Ala、乙酰化三肽AcGHG和AcGHL,十一肽Mp-11和三十肽氧化胰岛素B链的相互作用,发现该配合物能较好地结合这些多肽.但未能促使它们发生水解反应.比较相应铜配合物及二乙烯三胺铜配合物的切割性能,提示羟乙基侧臂单独难以实现相邻肽键的切割,高配位数金属中心对肽键羰基的活化与羟基的协同进攻是该类配合物切割多肽的可能机制.研究可为人工金属肽酶的发展提供新的设计战略.
本文採用電噴霧質譜研究瞭帶羥乙基側臂二乙烯三胺Pde~Ⅱ配閤物分彆與含有硫原子側鏈或咪唑側鏈的二肽Met-Ala、乙酰化三肽AcGHG和AcGHL,十一肽Mp-11和三十肽氧化胰島素B鏈的相互作用,髮現該配閤物能較好地結閤這些多肽.但未能促使它們髮生水解反應.比較相應銅配閤物及二乙烯三胺銅配閤物的切割性能,提示羥乙基側臂單獨難以實現相鄰肽鍵的切割,高配位數金屬中心對肽鍵羰基的活化與羥基的協同進攻是該類配閤物切割多肽的可能機製.研究可為人工金屬肽酶的髮展提供新的設計戰略.
본문채용전분무질보연구료대간을기측비이을희삼알Pde~Ⅱ배합물분별여함유류원자측련혹미서측련적이태Met-Ala、을선화삼태AcGHG화AcGHL,십일태Mp-11화삼십태양화이도소B련적상호작용,발현해배합물능교호지결합저사다태.단미능촉사타문발생수해반응.비교상응동배합물급이을희삼알동배합물적절할성능,제시간을기측비단독난이실현상린태건적절할,고배위수금속중심대태건탄기적활화여간기적협동진공시해류배합물절할다태적가능궤제.연구가위인공금속태매적발전제공신적설계전략.
ESI-MS spectroscopic study on the incubated mixture of pd~Ⅱcomplex of 2-[bis(2-aminoethyl)amino]ethanol(L)and Met-,His-or Cys-containing peptides shows that this Pd~Ⅱcomplex call bind effectively with these peptides.However,there is no promoted peptide cleavage induced by the complex.The positive peptide cleavage promoted by complex.Cu~ⅡL and the negative response of Cu~Ⅱ/dien complex suggest the merely hydroxy pendant in complex have no ability to attack the peptide bond.The synergic carbonyl activation by metal coordination is essential for the cleavage of peptide bond promoted by Cu~ⅡL.The current study should be helpful for the future design of artificial metallo-peptidase.