明胶科学与技术
明膠科學與技術
명효과학여기술
THE SCIENCE AND TECHNOLOGY OF GELATIN
2009年
3期
131-136
,共6页
蛋壳膜的胶原蛋白%Ⅰ型胶原蛋白%生物医药性质%结构.
蛋殼膜的膠原蛋白%Ⅰ型膠原蛋白%生物醫藥性質%結構.
단각막적효원단백%Ⅰ형효원단백%생물의약성질%결구.
胶原蛋白可以用酸性胃蛋白酶消化的方法从蛋壳膜中提取,并且用盐沉淀方法分离出来. 蛋壳膜胶原蛋白的特性用氨基酸分析、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、傅里叶变换红外(FTIR)光谱和差示扫描量热术等方法进行研究.蛋壳膜胶原蛋白的氨基酸组成中有大量的氨基乙酸、脯氨酸和羟基脯氨酸. 电泳显示出两种不同的α(α1和α2)链,FTIR红外显示出酰胺A,B,Ⅰ,Ⅱ和Ⅲ各自在3325,2926,1653,1550和1240cm-1区域.差示扫描量热术的分析显示蛋壳膜胶原蛋白的热变性温度是55.10℃,在提取后蛋壳膜中胶原蛋白保持着分子间的交联. 蛋壳膜中的胶原蛋白是典型的Ⅰ型胶原蛋白,它可能适合于多种应用,包括功能食品、化妆品、生物医药和制药工业等.
膠原蛋白可以用痠性胃蛋白酶消化的方法從蛋殼膜中提取,併且用鹽沉澱方法分離齣來. 蛋殼膜膠原蛋白的特性用氨基痠分析、十二烷基硫痠鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)、傅裏葉變換紅外(FTIR)光譜和差示掃描量熱術等方法進行研究.蛋殼膜膠原蛋白的氨基痠組成中有大量的氨基乙痠、脯氨痠和羥基脯氨痠. 電泳顯示齣兩種不同的α(α1和α2)鏈,FTIR紅外顯示齣酰胺A,B,Ⅰ,Ⅱ和Ⅲ各自在3325,2926,1653,1550和1240cm-1區域.差示掃描量熱術的分析顯示蛋殼膜膠原蛋白的熱變性溫度是55.10℃,在提取後蛋殼膜中膠原蛋白保持著分子間的交聯. 蛋殼膜中的膠原蛋白是典型的Ⅰ型膠原蛋白,它可能適閤于多種應用,包括功能食品、化妝品、生物醫藥和製藥工業等.
효원단백가이용산성위단백매소화적방법종단각막중제취,병차용염침정방법분리출래. 단각막효원단백적특성용안기산분석、십이완기류산납-취병희선알응효전영(SDS-PAGE)、부리협변환홍외(FTIR)광보화차시소묘량열술등방법진행연구.단각막효원단백적안기산조성중유대량적안기을산、포안산화간기포안산. 전영현시출량충불동적α(α1화α2)련,FTIR홍외현시출선알A,B,Ⅰ,Ⅱ화Ⅲ각자재3325,2926,1653,1550화1240cm-1구역.차시소묘량열술적분석현시단각막효원단백적열변성온도시55.10℃,재제취후단각막중효원단백보지착분자간적교련. 단각막중적효원단백시전형적Ⅰ형효원단백,타가능괄합우다충응용,포괄공능식품、화장품、생물의약화제약공업등.
