厦门大学学报（自然科学版）
廈門大學學報（自然科學版）
하문대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF XIAMEN UNIVERSITY (NATURAL SCIENCE)
2009年
1期
99-102
,共4页
张茜%傅婉辉%康劲翮%陈清西%石艳
張茜%傅婉輝%康勁翮%陳清西%石豔
장천%부완휘%강경핵%진청서%석염
葡萄糖氧化酶%青霉%分离纯化%酶学性质
葡萄糖氧化酶%青黴%分離純化%酶學性質
포도당양화매%청매%분리순화%매학성질
从青霉(Penicillium amagasakiense)发酵液中分离纯化葡萄糖氧化酶(简称GOD),通过DEAE-32离子交换柱层析、Sephacryl S-200分子筛凝胶过滤柱层析纯化,获得比活力为472 U/mg电泳单一纯酶制剂,采用SDS-PAGE电泳,表明该酶含有两个同型的亚基,分子量为150 ku.酶学性质研究表明:该酶催化葡萄糖氧化酶反应的最适pH为5.6,最适温度为40℃.酶的热稳定性研究表明:该酶在pH 5.5～8.5区间和温度低于50℃下稳定.金属离子对酶活力的影响表明:Na+、K+、Ca2+、Pb2+、Mn2+等对酶活力基本没有影响;Al3+、Zn2+对酶有一定的激活作用;Ag+、Hg2+、Mg2+、Cd2+、Cu2+、Co2+等对该酶活力有不同程度的抑制作用.该酶以葡萄糖为底物的米氏常数Km值为122.6 mmol/L,Vm为25.52 μmol/(L·min)(pH 7.0,37℃).
從青黴(Penicillium amagasakiense)髮酵液中分離純化葡萄糖氧化酶(簡稱GOD),通過DEAE-32離子交換柱層析、Sephacryl S-200分子篩凝膠過濾柱層析純化,穫得比活力為472 U/mg電泳單一純酶製劑,採用SDS-PAGE電泳,錶明該酶含有兩箇同型的亞基,分子量為150 ku.酶學性質研究錶明:該酶催化葡萄糖氧化酶反應的最適pH為5.6,最適溫度為40℃.酶的熱穩定性研究錶明:該酶在pH 5.5～8.5區間和溫度低于50℃下穩定.金屬離子對酶活力的影響錶明:Na+、K+、Ca2+、Pb2+、Mn2+等對酶活力基本沒有影響;Al3+、Zn2+對酶有一定的激活作用;Ag+、Hg2+、Mg2+、Cd2+、Cu2+、Co2+等對該酶活力有不同程度的抑製作用.該酶以葡萄糖為底物的米氏常數Km值為122.6 mmol/L,Vm為25.52 μmol/(L·min)(pH 7.0,37℃).
종청매(Penicillium amagasakiense)발효액중분리순화포도당양화매(간칭GOD),통과DEAE-32리자교환주층석、Sephacryl S-200분자사응효과려주층석순화,획득비활력위472 U/mg전영단일순매제제,채용SDS-PAGE전영,표명해매함유량개동형적아기,분자량위150 ku.매학성질연구표명:해매최화포도당양화매반응적최괄pH위5.6,최괄온도위40℃.매적열은정성연구표명:해매재pH 5.5～8.5구간화온도저우50℃하은정.금속리자대매활력적영향표명:Na+、K+、Ca2+、Pb2+、Mn2+등대매활력기본몰유영향;Al3+、Zn2+대매유일정적격활작용;Ag+、Hg2+、Mg2+、Cd2+、Cu2+、Co2+등대해매활력유불동정도적억제작용.해매이포도당위저물적미씨상수Km치위122.6 mmol/L,Vm위25.52 μmol/(L·min)(pH 7.0,37℃).
