工业微生物
工業微生物
공업미생물
INDUSTRIAL MICROBIOLOGY
2008年
3期
47-50,55
,共5页
张丽青%闫艳春%姜红霞%张庆乐%唐心强
張麗青%閆豔春%薑紅霞%張慶樂%唐心彊
장려청%염염춘%강홍하%장경악%당심강
酯酶基因%融合表达%工程菌%生物降解
酯酶基因%融閤錶達%工程菌%生物降解
지매기인%융합표체%공정균%생물강해
将抗性库蚊解毒酶酯酶B1基因片段引入融合表达载体pThioHisA中,转化入大肠杆菌DH5α,在IPTG诱导下,经过8 h,酯酶B1在大肠杆菌中获得融合高效表达,目的蛋白占菌体总蛋白的48.7%.重组质粒pThioHiA-B1表达的酯酶融合蛋白具有较高的酯酶B1活性,能高效降解酯酶的特异性底物β-乙酸萘酯(β-NA),并在37℃、pH7.5的条件下,2h内对1000mg/L的甲基对硫磷降解率达81%.
將抗性庫蚊解毒酶酯酶B1基因片段引入融閤錶達載體pThioHisA中,轉化入大腸桿菌DH5α,在IPTG誘導下,經過8 h,酯酶B1在大腸桿菌中穫得融閤高效錶達,目的蛋白佔菌體總蛋白的48.7%.重組質粒pThioHiA-B1錶達的酯酶融閤蛋白具有較高的酯酶B1活性,能高效降解酯酶的特異性底物β-乙痠萘酯(β-NA),併在37℃、pH7.5的條件下,2h內對1000mg/L的甲基對硫燐降解率達81%.
장항성고문해독매지매B1기인편단인입융합표체재체pThioHisA중,전화입대장간균DH5α,재IPTG유도하,경과8 h,지매B1재대장간균중획득융합고효표체,목적단백점균체총단백적48.7%.중조질립pThioHiA-B1표체적지매융합단백구유교고적지매B1활성,능고효강해지매적특이성저물β-을산내지(β-NA),병재37℃、pH7.5적조건하,2h내대1000mg/L적갑기대류린강해솔체81%.
