CAJ | 학술논문

在计算蛋白质分子中的氨基酸紧密接触对时采用以氨基酸的重心代替Cα原子的新方法,通过计算(α/β)8桶状蛋白质中的中程和远程紧密接触对的数目,研究了不同氨基酸在形成紧密接触对时所具有的不同能力以及在蛋白质结构稳定性中所起的不同作用.发现在(α/β)8桶状蛋白质中氨基酸形成的远程紧密接触对数目与它的Fauchere-Pliska疏水性实验数值(FPH)存在着非常好的线性关系,而对于氨基酸所形成的中程紧密接触对数目不存在这种关系.同时还研究了(α/β)8桶状蛋白质分子大小,发现其回转半径大小与表示远程接触对数目的远程次序值LRO存在着关系.表明这一类(α/β)8桶状蛋白质具有相似的结构,分子的远程接触对数目越多,分子越紧密,分子尺寸就越小.同时还研究了不同氨基酸之间形成紧密接触对的能力.
재계산단백질분자중적안기산긴밀접촉대시채용이안기산적중심대체Cα원자적신방법,통과계산(α/β)8통상단백질중적중정화원정긴밀접촉대적수목,연구료불동안기산재형성긴밀접촉대시소구유적불동능력이급재단백질결구은정성중소기적불동작용.발현재(α/β)8통상단백질중안기산형성적원정긴밀접촉대수목여타적Fauchere-Pliska소수성실험수치(FPH)존재착비상호적선성관계,이대우안기산소형성적중정긴밀접촉대수목불존재저충관계.동시환연구료(α/β)8통상단백질분자대소,발현기회전반경대소여표시원정접촉대수목적원정차서치LRO존재착관계.표명저일류(α/β)8통상단백질구유상사적결구,분자적원정접촉대수목월다,분자월긴밀,분자척촌취월소.동시환연구료불동안기산지간형성긴밀접촉대적능력.