CAJ | 학술논문

[目的] 对中华鲟GH蛋白的二级结构及B细胞表位进行分析和预测.[方法] 以中华鲟GH蛋白的氨基酸序列为基础,采用Garnier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测中华鲟GH蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle法、Emini法和Jameson-Wolf法预测中华鲟GH蛋白的细胞表位.[结果] GH蛋白N端第37～51、88～92、97～104、133～148和187～193区段可能为α螺旋中心,在GH蛋白N端第6～17、24～35、56～57、105～107、109～110、117～119、124～126和204～208区段可能为β折叠中心,在GH蛋白分子N端第18～23、55～56、67～73、83～86、112～114、151～157和209～211区段具有较柔软的结构,这些区段有可能进行一定幅度的摆动或折叠而形成较复杂的三级结构.GH蛋白N端第19～23、51～71、84～95、128～139、164～176、189～196区段可能是B细胞的表位,在GH蛋白分子的这些区域内或附近都有柔性区域.因此这几个区段内或附近很可能是B细胞表位的优势区域.[结论] 该研究结果对中华鲟GH蛋白单克隆抗体的制备,以及中华鲟分子调控机理的探讨具有一定的参考意义.
[목적] 대중화심GH단백적이급결구급B세포표위진행분석화예측.[방법] 이중화심GH단백적안기산서렬위기출,채용Garnier-Robson법、Chou-Fasman법화Karplus-Schulz법예측중화심GH단백이급결구;안Kyte-Doolittle법、Emini법화Jameson-Wolf법예측중화심GH단백적세포표위.[결과] GH단백N단제37～51、88～92、97～104、133～148화187～193구단가능위α라선중심,재GH단백N단제6～17、24～35、56～57、105～107、109～110、117～119、124～126화204～208구단가능위β절첩중심,재GH단백분자N단제18～23、55～56、67～73、83～86、112～114、151～157화209～211구단구유교유연적결구,저사구단유가능진행일정폭도적파동혹절첩이형성교복잡적삼급결구.GH단백N단제19～23、51～71、84～95、128～139、164～176、189～196구단가능시B세포적표위,재GH단백분자적저사구역내혹부근도유유성구역.인차저궤개구단내혹부근흔가능시B세포표위적우세구역.[결론] 해연구결과대중화심GH단백단극륭항체적제비,이급중화심분자조공궤리적탐토구유일정적삼고의의.