兰州大学学报（医学版）
蘭州大學學報（醫學版）
란주대학학보（의학판）
JOURNAL OF LANZHOU UNIVERSITY(MEDICAL SCIENCES)
2011年
1期
6-10
,共5页
杨霄鹏%吕同德%刘斌%王晓辉%唐瑜%贾庆华
楊霄鵬%呂同德%劉斌%王曉輝%唐瑜%賈慶華
양소붕%려동덕%류빈%왕효휘%당유%가경화
脂联素%大肠埃希菌BL21%表达%诱导%纯化
脂聯素%大腸埃希菌BL21%錶達%誘導%純化
지련소%대장애희균BL21%표체%유도%순화
目的 在大肠埃希菌BL21中对构建的重组人脂联素质粒pET-32a(+)/AP进行诱导表达,并对产物进行纯化、鉴定.方法 将pET-32a(+)质粒和重组pET-32a(+)/AP质粒转化到大肠埃希菌BL21中进行诱导表达,建立表达体系,筛选高表达的克隆子,用不同诱导时间和不同异丙基-β-D-硫代半乳糖苷诱导浓度确定最佳诱导条件,用Ni2+金属层析柱进行蛋白亲和层析,对纯化蛋白进行浓缩,蛋白质印迹鉴定所诱导的蛋白.结果 得到分子量为43 kD的新生蛋白,经蛋白质印迹鉴定为重组脂联素融合蛋白.结论 将重组pET-32a(+)/AP质粒转化到大肠埃希菌BL21中,建立表达体系,且获得高效表达.
目的 在大腸埃希菌BL21中對構建的重組人脂聯素質粒pET-32a(+)/AP進行誘導錶達,併對產物進行純化、鑒定.方法 將pET-32a(+)質粒和重組pET-32a(+)/AP質粒轉化到大腸埃希菌BL21中進行誘導錶達,建立錶達體繫,篩選高錶達的剋隆子,用不同誘導時間和不同異丙基-β-D-硫代半乳糖苷誘導濃度確定最佳誘導條件,用Ni2+金屬層析柱進行蛋白親和層析,對純化蛋白進行濃縮,蛋白質印跡鑒定所誘導的蛋白.結果 得到分子量為43 kD的新生蛋白,經蛋白質印跡鑒定為重組脂聯素融閤蛋白.結論 將重組pET-32a(+)/AP質粒轉化到大腸埃希菌BL21中,建立錶達體繫,且穫得高效錶達.
목적 재대장애희균BL21중대구건적중조인지련소질립pET-32a(+)/AP진행유도표체,병대산물진행순화、감정.방법 장pET-32a(+)질립화중조pET-32a(+)/AP질립전화도대장애희균BL21중진행유도표체,건립표체체계,사선고표체적극륭자,용불동유도시간화불동이병기-β-D-류대반유당감유도농도학정최가유도조건,용Ni2+금속층석주진행단백친화층석,대순화단백진행농축,단백질인적감정소유도적단백.결과 득도분자량위43 kD적신생단백,경단백질인적감정위중조지련소융합단백.결론 장중조pET-32a(+)/AP질립전화도대장애희균BL21중,건립표체체계,차획득고효표체.
