安徽师范大学学报（自然科学版）
安徽師範大學學報（自然科學版）
안휘사범대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF ANHUI NORMAL UNIVERSITY （NATURAL SCIENCE）
2007年
3期
366-371
,共6页
异柠檬酸脱氢酶(IDH)%NADP-依赖性IDH%同源二聚体IDH%单体IDH
異檸檬痠脫氫酶(IDH)%NADP-依賴性IDH%同源二聚體IDH%單體IDH
이저몽산탈경매(IDH)%NADP-의뢰성IDH%동원이취체IDH%단체IDH
异柠檬酸脱氢酶(isocitrate dehydrogenase, IDH)在三羧酸(TCA)循环中催化异柠檬酸生成α-酮戊二酸, 将NAD+或NADP+还原成NADH或NADPH. 根据空间结构特点, NADP-依赖性IDH可分为同源二聚体IDH和单体IDH, 它们对生物体的能量代谢、生物合成以及抗氧化胁迫起重要作用. 当碳源贫乏时, NADP-依赖性IDH的可逆磷酸化对TCA循环和乙醛酸旁路碳通量(carbon flux)的分配起关键性调控作用. 因此目前IDH是研究蛋白质的结构与功能关系、酶的催化与调节机制、蛋白质功能进化的最好模型之一.
異檸檬痠脫氫酶(isocitrate dehydrogenase, IDH)在三羧痠(TCA)循環中催化異檸檬痠生成α-酮戊二痠, 將NAD+或NADP+還原成NADH或NADPH. 根據空間結構特點, NADP-依賴性IDH可分為同源二聚體IDH和單體IDH, 它們對生物體的能量代謝、生物閤成以及抗氧化脅迫起重要作用. 噹碳源貧乏時, NADP-依賴性IDH的可逆燐痠化對TCA循環和乙醛痠徬路碳通量(carbon flux)的分配起關鍵性調控作用. 因此目前IDH是研究蛋白質的結構與功能關繫、酶的催化與調節機製、蛋白質功能進化的最好模型之一.
이저몽산탈경매(isocitrate dehydrogenase, IDH)재삼최산(TCA)순배중최화이저몽산생성α-동무이산, 장NAD+혹NADP+환원성NADH혹NADPH. 근거공간결구특점, NADP-의뢰성IDH가분위동원이취체IDH화단체IDH, 타문대생물체적능량대사、생물합성이급항양화협박기중요작용. 당탄원빈핍시, NADP-의뢰성IDH적가역린산화대TCA순배화을철산방로탄통량(carbon flux)적분배기관건성조공작용. 인차목전IDH시연구단백질적결구여공능관계、매적최화여조절궤제、단백질공능진화적최호모형지일.
