吉林大学学报（理学版）
吉林大學學報（理學版）
길림대학학보（이학판）
JOURNAL OF JILIN UNIVERSITY(SCIENCE EDITION)
2004年
4期
622-624
,共3页
高波%曾庆银%陆海%付学奇
高波%曾慶銀%陸海%付學奇
고파%증경은%륙해%부학기
丝瓜ACC合成酶%包涵体%蛋白质纯化
絲瓜ACC閤成酶%包涵體%蛋白質純化
사과ACC합성매%포함체%단백질순화
将构建成功的丝瓜ACC合成酶cDNA的重组质粒,转化为大肠杆菌BL21(DE3),经异丙基硫代半乳糖苷(IPTG)诱导后得到特异性高效表达,表达蛋白以包涵体形式存在.包涵体经洗涤和Zn2+螯合柱层析,得到纯化蛋白.SDS-PAGE显示纯化蛋白分子量为55 000的单一蛋白带.经活性分析,该酶最适pH值为8.5,米氏常数(Km)为44.2 μmol/L.
將構建成功的絲瓜ACC閤成酶cDNA的重組質粒,轉化為大腸桿菌BL21(DE3),經異丙基硫代半乳糖苷(IPTG)誘導後得到特異性高效錶達,錶達蛋白以包涵體形式存在.包涵體經洗滌和Zn2+螯閤柱層析,得到純化蛋白.SDS-PAGE顯示純化蛋白分子量為55 000的單一蛋白帶.經活性分析,該酶最適pH值為8.5,米氏常數(Km)為44.2 μmol/L.
장구건성공적사과ACC합성매cDNA적중조질립,전화위대장간균BL21(DE3),경이병기류대반유당감(IPTG)유도후득도특이성고효표체,표체단백이포함체형식존재.포함체경세조화Zn2+오합주층석,득도순화단백.SDS-PAGE현시순화단백분자량위55 000적단일단백대.경활성분석,해매최괄pH치위8.5,미씨상수(Km)위44.2 μmol/L.
