高等学校化学学报
高等學校化學學報
고등학교화학학보
CHEMICAL JOURNAL OF CHINESE UNIVERSITIES
2013年
8期
1894-1898
,共5页
尹建元%John A.Carver%David C.Thorn%刘继华
尹建元%John A.Carver%David C.Thorn%劉繼華
윤건원%John A.Carver%David C.Thorn%류계화
αs1-酪蛋白%淀粉样纤维沉淀%磷脂%硫酸肝素%ThT荧光分析法
αs1-酪蛋白%澱粉樣纖維沉澱%燐脂%硫痠肝素%ThT熒光分析法
αs1-락단백%정분양섬유침정%린지%류산간소%ThT형광분석법
αs1-Casein%Amyloid fibril%Lipid%Heparin sulphate%ThT assay
利用ThT荧光分析法、透射电子显微镜和圆二色光谱检测αs1-酪蛋白形成淀粉样纤维沉淀(Fibril)的动力学过程,优化了其形成条件,研究了Fibril形成的影响因素.实验结果表明,αs1-酪蛋白在65℃高温下,pH=5～5.4的范围内,加热144 h以上,可以形成Fibril.在此过程中,αs1-酪蛋白的二级结构由α螺旋构象向β折叠构象转变.甘油磷酸胆碱D6PC可以显著地促进αs1-酪蛋白Fibril的形成,并呈浓度依赖性,说明一定条件下蛋白质可能与细胞膜的磷脂之间存在相互作用,从而导致酪蛋白二级构象的转变.硫酸肝素对αs1-酪蛋白形成Fibril无影响,说明硫酸肝素对蛋白质二级构象的影响作用因蛋白质的不同而不同,与不同蛋白质的Fibril形成机制相关.
利用ThT熒光分析法、透射電子顯微鏡和圓二色光譜檢測αs1-酪蛋白形成澱粉樣纖維沉澱(Fibril)的動力學過程,優化瞭其形成條件,研究瞭Fibril形成的影響因素.實驗結果錶明,αs1-酪蛋白在65℃高溫下,pH=5～5.4的範圍內,加熱144 h以上,可以形成Fibril.在此過程中,αs1-酪蛋白的二級結構由α螺鏇構象嚮β摺疊構象轉變.甘油燐痠膽堿D6PC可以顯著地促進αs1-酪蛋白Fibril的形成,併呈濃度依賴性,說明一定條件下蛋白質可能與細胞膜的燐脂之間存在相互作用,從而導緻酪蛋白二級構象的轉變.硫痠肝素對αs1-酪蛋白形成Fibril無影響,說明硫痠肝素對蛋白質二級構象的影響作用因蛋白質的不同而不同,與不同蛋白質的Fibril形成機製相關.
이용ThT형광분석법、투사전자현미경화원이색광보검측αs1-락단백형성정분양섬유침정(Fibril)적동역학과정,우화료기형성조건,연구료Fibril형성적영향인소.실험결과표명,αs1-락단백재65℃고온하,pH=5～5.4적범위내,가열144 h이상,가이형성Fibril.재차과정중,αs1-락단백적이급결구유α라선구상향β절첩구상전변.감유린산담감D6PC가이현저지촉진αs1-락단백Fibril적형성,병정농도의뢰성,설명일정조건하단백질가능여세포막적린지지간존재상호작용,종이도치락단백이급구상적전변.류산간소대αs1-락단백형성Fibril무영향,설명류산간소대단백질이급구상적영향작용인단백질적불동이불동,여불동단백질적Fibril형성궤제상관.
