辽宁大学学报（自然科学版）
遼寧大學學報（自然科學版）
료녕대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF LIAONING UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION)
2014年
3期
256-262
,共7页
宋有涛%徐姣%周雷%孙玉娜%周小红%张桥石%薛友林
宋有濤%徐姣%週雷%孫玉娜%週小紅%張橋石%薛友林
송유도%서교%주뢰%손옥나%주소홍%장교석%설우림
Patatin%动力学模拟%分子对接%突变体%距离%酶活性%催化机制
Patatin%動力學模擬%分子對接%突變體%距離%酶活性%催化機製
Patatin%동역학모의%분자대접%돌변체%거리%매활성%최화궤제
马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成,首先采用分子动力学方法研究Patatin及其突变体的稳定性和构象变化,通过结构比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基团(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物p-硝基苯基癸酯的酯键)间的距离具有规律性:即H109A和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离偏小,符合之前的生化数据.这说明Ser77的羟基与底物PNPC10的酯键间的距离可能能够影响底物小分子与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性.同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程,我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制.
馬鈴藷貯藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位點的突變能夠影響Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215組成,首先採用分子動力學方法研究Patatin及其突變體的穩定性和構象變化,通過結構比對沒有髮現構象規律性的變化,然後採用分子對接方法,髮現瞭兩箇基糰(Patatin及其突變體活性位點Ser77的羥基與底物p-硝基苯基癸酯的酯鍵)間的距離具有規律性:即H109A和D182A(活性減弱)兩箇基糰之間的距離偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增彊)兩箇基糰之間的距離偏小,符閤之前的生化數據.這說明Ser77的羥基與底物PNPC10的酯鍵間的距離可能能夠影響底物小分子與Patatin蛋白的結閤,從而影響Patatin酯酶的活性.同時,根據細胞內溶質燐脂酶A2(cPLA2)反應過程,我們推測瞭Patatin與底物之間可能的催化機製.
마령서저장단백Patatin구유수해지방적능력,차특정위점적돌변능구영향Patatin적수해매활성.Patatin적수해매활성중심시유Ser77화Asp215조성,수선채용분자동역학방법연구Patatin급기돌변체적은정성화구상변화,통과결구비대몰유발현구상규률성적변화,연후채용분자대접방법,발현료량개기단(Patatin급기돌변체활성위점Ser77적간기여저물p-초기분기계지적지건)간적거리구유규률성:즉H109A화D182A(활성감약)량개기단지간적거리편대,이R368A,E140A,H109N(활성증강)량개기단지간적거리편소,부합지전적생화수거.저설명Ser77적간기여저물PNPC10적지건간적거리가능능구영향저물소분자여Patatin단백적결합,종이영향Patatin지매적활성.동시,근거세포내용질린지매A2(cPLA2)반응과정,아문추측료Patatin여저물지간가능적최화궤제.
