南昌大学学报（理科版）
南昌大學學報（理科版）
남창대학학보（이과판）
JOURNAL OF NANCHANG UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2014年
1期
69-73
,共5页
光谱法%伏安法%圆二色谱%沙丁胺醇%牛血清白蛋白%相互作用
光譜法%伏安法%圓二色譜%沙丁胺醇%牛血清白蛋白%相互作用
광보법%복안법%원이색보%사정알순%우혈청백단백%상호작용
Spectro scopy%Voltammetry%Circular dichroism%Salbutemol%Bovine serum albumin%Interaction
模拟人体生理条件（pH＝7．4）下，用伏安法、荧光、紫外和圆二色谱法研究沙丁胺醇（SAL）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。用 Stern-Volmer 和双对数方程处理荧光数据，得到沙丁胺醇与 BSA 的结合常数为3．12×106 L·mol-1、结合位点数约为1。循伏安法确定了 SAL 与 BSA 的结合比，并计算了结合常数，结果与用双对数方程计算得到的常数吻合。用紫外和圆二色谱验证了 BSA 与沙丁胺醇作用时构象的改变。
模擬人體生理條件（pH＝7．4）下，用伏安法、熒光、紫外和圓二色譜法研究沙丁胺醇（SAL）與牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。用 Stern-Volmer 和雙對數方程處理熒光數據，得到沙丁胺醇與 BSA 的結閤常數為3．12×106 L·mol-1、結閤位點數約為1。循伏安法確定瞭 SAL 與 BSA 的結閤比，併計算瞭結閤常數，結果與用雙對數方程計算得到的常數吻閤。用紫外和圓二色譜驗證瞭 BSA 與沙丁胺醇作用時構象的改變。
모의인체생리조건（pH＝7．4）하，용복안법、형광、자외화원이색보법연구사정알순（SAL）여우혈청백단백（BSA）적상호작용。용 Stern-Volmer 화쌍대수방정처리형광수거，득도사정알순여 BSA 적결합상수위3．12×106 L·mol-1、결합위점수약위1。순복안법학정료 SAL 여 BSA 적결합비，병계산료결합상수，결과여용쌍대수방정계산득도적상수문합。용자외화원이색보험증료 BSA 여사정알순작용시구상적개변。
Under the imitated physiological conditions (pH = 7.4),the interaction between salbutemol (SAL)and bovine serum albumin (BSA)was investigated by the fluorescence,UV-vis spectroscopy,volta-mmetry and circular dichroism.Voltammetric results indicated the formation of the SAL2-BSA complex. Experimental data were processed with Stern-volmer plot and Line weaver-Burk equation.The way of fluo-rescence quenching was static quenching,and then calculated the binding constant (3.12 10 6 L· mol-1 ) and binding sites(~1)and the thermodynamics parameters.The changes in the secondary structure of BSA after its binding with the ligand were studies with UV-vis and circular dichroism spectroscopy.The second-ary structure alteration of BSA in the presence of salbutemol were observed.
