物理化学学报
物理化學學報
물이화학학보
ACTA PHYSICO-CHIMICA SINICA
2013年
12期
2647-2654
,共8页
白杨素%人血清白蛋白%荧光%pH效应%分子模拟
白楊素%人血清白蛋白%熒光%pH效應%分子模擬
백양소%인혈청백단백%형광%pH효응%분자모의
Chrysin%Human serum albumin%Fluorescence%pH effect%Molecular modeling
采用多种光谱学手段研究了白杨素(CHR)和不同构型人血清白蛋白(HSA)相互作用的分子机制.研究表明,白杨素能使蛋白质荧光发射峰发生静态淬灭,同时,白杨素的紫外吸收谱带也发生了明显的位移,说明与蛋白质的结合可使白杨素分子中的酚羟基发生解离.蛋白质还可以引起白杨素荧光发射峰强度的明显增强.利用荧光淬灭和荧光增强两种模式计算得到的白杨素和人血清白蛋白在生理条件下(pH 7.4)的结合常数(KA)分别为(9.97±0.24)x 104和(9.75±0.11)x 104 L·mol-1,其结合比例为1∶1.随着pH值的降低,蛋白质与白杨素的结合常数逐渐减小,这与蛋白质的构型变化有关.根据不同异构体血清蛋白质的结构特征,判定白杨素在蛋白质分子上的结合位置位于IIA亚域的Site l活性位点.结合分子模拟,讨论了白杨素与蛋白质分子的结合机制.
採用多種光譜學手段研究瞭白楊素(CHR)和不同構型人血清白蛋白(HSA)相互作用的分子機製.研究錶明,白楊素能使蛋白質熒光髮射峰髮生靜態淬滅,同時,白楊素的紫外吸收譜帶也髮生瞭明顯的位移,說明與蛋白質的結閤可使白楊素分子中的酚羥基髮生解離.蛋白質還可以引起白楊素熒光髮射峰彊度的明顯增彊.利用熒光淬滅和熒光增彊兩種模式計算得到的白楊素和人血清白蛋白在生理條件下(pH 7.4)的結閤常數(KA)分彆為(9.97±0.24)x 104和(9.75±0.11)x 104 L·mol-1,其結閤比例為1∶1.隨著pH值的降低,蛋白質與白楊素的結閤常數逐漸減小,這與蛋白質的構型變化有關.根據不同異構體血清蛋白質的結構特徵,判定白楊素在蛋白質分子上的結閤位置位于IIA亞域的Site l活性位點.結閤分子模擬,討論瞭白楊素與蛋白質分子的結閤機製.
채용다충광보학수단연구료백양소(CHR)화불동구형인혈청백단백(HSA)상호작용적분자궤제.연구표명,백양소능사단백질형광발사봉발생정태쉬멸,동시,백양소적자외흡수보대야발생료명현적위이,설명여단백질적결합가사백양소분자중적분간기발생해리.단백질환가이인기백양소형광발사봉강도적명현증강.이용형광쉬멸화형광증강량충모식계산득도적백양소화인혈청백단백재생리조건하(pH 7.4)적결합상수(KA)분별위(9.97±0.24)x 104화(9.75±0.11)x 104 L·mol-1,기결합비례위1∶1.수착pH치적강저,단백질여백양소적결합상수축점감소,저여단백질적구형변화유관.근거불동이구체혈청단백질적결구특정,판정백양소재단백질분자상적결합위치위우IIA아역적Site l활성위점.결합분자모의,토론료백양소여단백질분자적결합궤제.
