分析测试学报
分析測試學報
분석측시학보
JOURNAL OF INSTRUMENTAL ANALYSIS
2014年
4期
475-478
,共4页
武海%彭丽%都浩来%陈红%耿艳艳%金晓艳%黄德乾
武海%彭麗%都浩來%陳紅%耿豔豔%金曉豔%黃德乾
무해%팽려%도호래%진홍%경염염%금효염%황덕건
牛血清白蛋白%茜素红%蛋白构象%相互作用%pH值
牛血清白蛋白%茜素紅%蛋白構象%相互作用%pH值
우혈청백단백%천소홍%단백구상%상호작용%pH치
bovine serum albumin%alizarin red S%protein conformation%interaction%pH value
利用光谱法和分子对接技术研究了不同pH值对牛血清白蛋白(BSA)与茜素红(ARS)键合作用的影响.pH值为4.0的酸性环境引起BSA天然紧缩构象逐渐发生去折叠,BSA的ⅡA区疏水空腔的展开降低了其与ARS的相互作用,键合常数Kb仅为3.39×104 L· mol-1.而pH值大于等电点(pI 4.8)或呈现中性时,两者的键合作用增强,Kb增至3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).而且,由于氢键和范德华力的键合作用力较强,BSA和ARS的相互作用受表面电荷影响较小,与理论模拟对接结果相吻合.
利用光譜法和分子對接技術研究瞭不同pH值對牛血清白蛋白(BSA)與茜素紅(ARS)鍵閤作用的影響.pH值為4.0的痠性環境引起BSA天然緊縮構象逐漸髮生去摺疊,BSA的ⅡA區疏水空腔的展開降低瞭其與ARS的相互作用,鍵閤常數Kb僅為3.39×104 L· mol-1.而pH值大于等電點(pI 4.8)或呈現中性時,兩者的鍵閤作用增彊,Kb增至3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).而且,由于氫鍵和範德華力的鍵閤作用力較彊,BSA和ARS的相互作用受錶麵電荷影響較小,與理論模擬對接結果相吻閤.
이용광보법화분자대접기술연구료불동pH치대우혈청백단백(BSA)여천소홍(ARS)건합작용적영향.pH치위4.0적산성배경인기BSA천연긴축구상축점발생거절첩,BSA적ⅡA구소수공강적전개강저료기여ARS적상호작용,건합상수Kb부위3.39×104 L· mol-1.이pH치대우등전점(pI 4.8)혹정현중성시,량자적건합작용증강,Kb증지3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).이차,유우경건화범덕화력적건합작용력교강,BSA화ARS적상호작용수표면전하영향교소,여이론모의대접결과상문합.
