光谱学与光谱分析
光譜學與光譜分析
광보학여광보분석
SPECTROSCOPY AND SPECTRAL ANALYSIS
2009年
11期
3052-3056
,共5页
张海蓉%边贺东%潘英明%田建嬝%于青%梁宏%陈振锋
張海蓉%邊賀東%潘英明%田建嬝%于青%樑宏%陳振鋒
장해용%변하동%반영명%전건뇨%우청%량굉%진진봉
儿茶素%牛血清白蛋白%荧光光谱%傅里叶红外光谱
兒茶素%牛血清白蛋白%熒光光譜%傅裏葉紅外光譜
인다소%우혈청백단백%형광광보%부리협홍외광보
运用荧光猝灭光谱、傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了模拟人体牛理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数、结合位置、结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响.实验结果表明:儿茶素与BsA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制.296,303,310 K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1.热力学数据表明儿茶素与BsA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点Site Ⅰ发生结合.F(o)ster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93 nm.FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化.
運用熒光猝滅光譜、傅裏葉紅外光譜(FTIR)等光譜手段研究瞭模擬人體牛理條件下兒茶素與牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,求齣瞭兒茶素與BSA結閤的結閤常數、結閤位置、結閤類型等參數,併研究瞭共存離子對兒茶素與BSA的結閤常數的影響.實驗結果錶明:兒茶素與BsA形成複閤物從而猝滅BSA的內源熒光,且其熒光猝滅機理符閤靜態機製.296,303,310 K下兒茶素與BSA結閤的結閤常數分彆為:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1.熱力學數據錶明兒茶素與BsA主要靠疏水作用力和靜電作用力結閤,探針實驗錶明兒茶素與BSA在結閤位點Site Ⅰ髮生結閤.F(o)ster偶極一偶極非輻射能量轉移機理確定瞭兒茶素在BSA中與第214位色氨痠殘基之間的距離r=1.93 nm.FTIR光譜顯示,兒茶素誘導BSA的二級結構髮生瞭變化.
운용형광졸멸광보、부리협홍외광보(FTIR)등광보수단연구료모의인체우리조건하인다소여우혈청백단백(bovine serum albumin,BSA)적상호작용,구출료인다소여BSA결합적결합상수、결합위치、결합류형등삼수,병연구료공존리자대인다소여BSA적결합상수적영향.실험결과표명:인다소여BsA형성복합물종이졸멸BSA적내원형광,차기형광졸멸궤리부합정태궤제.296,303,310 K하인다소여BSA결합적결합상수분별위:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1.열역학수거표명인다소여BsA주요고소수작용력화정전작용력결합,탐침실험표명인다소여BSA재결합위점Site Ⅰ발생결합.F(o)ster우겁일우겁비복사능량전이궤리학정료인다소재BSA중여제214위색안산잔기지간적거리r=1.93 nm.FTIR광보현시,인다소유도BSA적이급결구발생료변화.
