大连海洋大学学报
大連海洋大學學報
대련해양대학학보
JOURNAL OF DALIAN FISHERIES UNIVERSITY
2012年
6期
502-507
,共6页
李颖%周一兵%万良%赵欢%杨大佐
李穎%週一兵%萬良%趙歡%楊大佐
리영%주일병%만량%조환%양대좌
双齿围沙蚕%热休克蛋白70%基因分析
雙齒圍沙蠶%熱休剋蛋白70%基因分析
쌍치위사잠%열휴극단백70%기인분석
根据已知巨型管状虫Riftia pachyptila热休克蛋白70 (Hsp70)基因序列设计引物,应用同源克隆策略和RACE技术首次从双齿围沙蚕Perinereis aibuhitensis体壁肌肉中克隆获得Hsp70 cDNA序列.结果表明:双齿围沙蚕Hsp70 cDNA序列全长为2 336 bp,包括5’端非翻译区88 bp、3’端非翻译区286 bp和开放阅读框1 962 bp;整个开放阅读框编码653个氨基酸,包含Hsp70家族3个特征区域;通过生物信息学分析表明,该蛋白是一种无信号肽跨膜蛋白,理论等电点为5.14,相对分子质量为71 396,半胱氨酸(Cys)含量为0.8％;同源性分析表明,双齿围沙蚕Hsp70氨基酸序列与其他真核生物的Hsp70序列具有很高的相似性.该研究结果可为进一步开发沙蚕Hsp70作为监测海洋污染的一种生物标记物提供重要的参考依据.
根據已知巨型管狀蟲Riftia pachyptila熱休剋蛋白70 (Hsp70)基因序列設計引物,應用同源剋隆策略和RACE技術首次從雙齒圍沙蠶Perinereis aibuhitensis體壁肌肉中剋隆穫得Hsp70 cDNA序列.結果錶明:雙齒圍沙蠶Hsp70 cDNA序列全長為2 336 bp,包括5’耑非翻譯區88 bp、3’耑非翻譯區286 bp和開放閱讀框1 962 bp;整箇開放閱讀框編碼653箇氨基痠,包含Hsp70傢族3箇特徵區域;通過生物信息學分析錶明,該蛋白是一種無信號肽跨膜蛋白,理論等電點為5.14,相對分子質量為71 396,半胱氨痠(Cys)含量為0.8％;同源性分析錶明,雙齒圍沙蠶Hsp70氨基痠序列與其他真覈生物的Hsp70序列具有很高的相似性.該研究結果可為進一步開髮沙蠶Hsp70作為鑑測海洋汙染的一種生物標記物提供重要的參攷依據.
근거이지거형관상충Riftia pachyptila열휴극단백70 (Hsp70)기인서렬설계인물,응용동원극륭책략화RACE기술수차종쌍치위사잠Perinereis aibuhitensis체벽기육중극륭획득Hsp70 cDNA서렬.결과표명:쌍치위사잠Hsp70 cDNA서렬전장위2 336 bp,포괄5’단비번역구88 bp、3’단비번역구286 bp화개방열독광1 962 bp;정개개방열독광편마653개안기산,포함Hsp70가족3개특정구역;통과생물신식학분석표명,해단백시일충무신호태과막단백,이론등전점위5.14,상대분자질량위71 396,반광안산(Cys)함량위0.8％;동원성분석표명,쌍치위사잠Hsp70안기산서렬여기타진핵생물적Hsp70서렬구유흔고적상사성.해연구결과가위진일보개발사잠Hsp70작위감측해양오염적일충생물표기물제공중요적삼고의거.
