河南师范大学学报（自然科学版）
河南師範大學學報（自然科學版）
하남사범대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF HENAN NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2013年
1期
126-129
,共4页
张建新%刘起丽%胡文波%聂国兴%韩科芳%赵杰
張建新%劉起麗%鬍文波%聶國興%韓科芳%趙傑
장건신%류기려%호문파%섭국흥%한과방%조걸
内生%枯草芽孢杆菌%β-甘露聚糖酶%三维结构
內生%枯草芽孢桿菌%β-甘露聚糖酶%三維結構
내생%고초아포간균%β-감로취당매%삼유결구
采用PCR技术从一株内生枯草芽孢杆菌HD-1基因组DNA中扩增出β-甘露聚糖酶基因核苷酸编码序列.序列分析表明,该基因全长1 089 bp,编码362个氨基酸和一个终止密码子,N端前27个氨基酸为其信号肽.该酶氨基酸序列与相同来源的β-甘露糖苷酶同源性最高达98.34％,具有ManB保守结构域,属于糖苷水解酶家族26的一员.通过对该酶分子三维结构的预测分析,该酶的催化域形成TIM桶状结构,Cys92和Cys112形成二硫键,它们之间的部分构成该酶的氧化还原反应的活性中心,Glu100和Glu292分别为该酶的酸碱催化位点和亲核催化位点.三维结构的分析为提高酶的催化活性的和功能方面的定向改造提供了依据.
採用PCR技術從一株內生枯草芽孢桿菌HD-1基因組DNA中擴增齣β-甘露聚糖酶基因覈苷痠編碼序列.序列分析錶明,該基因全長1 089 bp,編碼362箇氨基痠和一箇終止密碼子,N耑前27箇氨基痠為其信號肽.該酶氨基痠序列與相同來源的β-甘露糖苷酶同源性最高達98.34％,具有ManB保守結構域,屬于糖苷水解酶傢族26的一員.通過對該酶分子三維結構的預測分析,該酶的催化域形成TIM桶狀結構,Cys92和Cys112形成二硫鍵,它們之間的部分構成該酶的氧化還原反應的活性中心,Glu100和Glu292分彆為該酶的痠堿催化位點和親覈催化位點.三維結構的分析為提高酶的催化活性的和功能方麵的定嚮改造提供瞭依據.
채용PCR기술종일주내생고초아포간균HD-1기인조DNA중확증출β-감로취당매기인핵감산편마서렬.서렬분석표명,해기인전장1 089 bp,편마362개안기산화일개종지밀마자,N단전27개안기산위기신호태.해매안기산서렬여상동래원적β-감로당감매동원성최고체98.34％,구유ManB보수결구역,속우당감수해매가족26적일원.통과대해매분자삼유결구적예측분석,해매적최화역형성TIM통상결구,Cys92화Cys112형성이류건,타문지간적부분구성해매적양화환원반응적활성중심,Glu100화Glu292분별위해매적산감최화위점화친핵최화위점.삼유결구적분석위제고매적최화활성적화공능방면적정향개조제공료의거.
