食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2013年
1期
239-243
,共5页
肖丽%应铁进%蔡路昀%韩晓旭
肖麗%應鐵進%蔡路昀%韓曉旭
초려%응철진%채로윤%한효욱
巴西松子%蛋白酶%分离纯化%酶学性质
巴西鬆子%蛋白酶%分離純化%酶學性質
파서송자%단백매%분리순화%매학성질
在单因素试验基础上,通过正交试验研究pH值、提取时间和料液比3个因素对巴西松子中蛋白酶活力的影响,得出巴西松子中蛋白酶的最佳提取缓冲液为pH9.0的硼酸-硼砂缓冲液、提取时间为60min、料液比为1:8(m/V);采用(NH4)2SO4沉淀、DEAE-Sepharose FF阴离子交换层析分离纯化巴西松子中的一种蛋白酶,结果表明:纯化后蛋白酶比活力提高到了8.61倍,回收率为21.65％.十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析表明:该蛋白酶分子质量为33kD.酶学性质结果表明:该蛋白酶最适pH值为9.0,属碱性蛋白酶；反应的最适温度为50℃；金属离子Mn2+对该蛋白酶活性有强烈的激活作用,而Ca2+、Mg2+和Cu2+对酶活性有抑制作用.
在單因素試驗基礎上,通過正交試驗研究pH值、提取時間和料液比3箇因素對巴西鬆子中蛋白酶活力的影響,得齣巴西鬆子中蛋白酶的最佳提取緩遲液為pH9.0的硼痠-硼砂緩遲液、提取時間為60min、料液比為1:8(m/V);採用(NH4)2SO4沉澱、DEAE-Sepharose FF陰離子交換層析分離純化巴西鬆子中的一種蛋白酶,結果錶明:純化後蛋白酶比活力提高到瞭8.61倍,迴收率為21.65％.十二烷基硫痠鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)分析錶明:該蛋白酶分子質量為33kD.酶學性質結果錶明:該蛋白酶最適pH值為9.0,屬堿性蛋白酶；反應的最適溫度為50℃；金屬離子Mn2+對該蛋白酶活性有彊烈的激活作用,而Ca2+、Mg2+和Cu2+對酶活性有抑製作用.
재단인소시험기출상,통과정교시험연구pH치、제취시간화료액비3개인소대파서송자중단백매활력적영향,득출파서송자중단백매적최가제취완충액위pH9.0적붕산-붕사완충액、제취시간위60min、료액비위1:8(m/V);채용(NH4)2SO4침정、DEAE-Sepharose FF음리자교환층석분리순화파서송자중적일충단백매,결과표명:순화후단백매비활력제고도료8.61배,회수솔위21.65％.십이완기류산납-취병희선알응효전영(SDS-PAGE)분석표명:해단백매분자질량위33kD.매학성질결과표명:해단백매최괄pH치위9.0,속감성단백매；반응적최괄온도위50℃；금속리자Mn2+대해단백매활성유강렬적격활작용,이Ca2+、Mg2+화Cu2+대매활성유억제작용.
