食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2013年
23期
118-122
,共5页
吴琼英%杜金娟%徐金玲%贾俊强%颜辉%桂仲争
吳瓊英%杜金娟%徐金玲%賈俊彊%顏輝%桂仲爭
오경영%두금연%서금령%가준강%안휘%계중쟁
蚕蛹蛋白%ACE抑制肽%分离纯化%液质联用
蠶蛹蛋白%ACE抑製肽%分離純化%液質聯用
잠용단백%ACE억제태%분리순화%액질련용
silkworm pupae protein%angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory peptide%separation and purification%liquid chromatography-mass spectrometry
目的:研究蚕蛹蛋白血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽的结构特征.方法:采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析.结果:分离得到的组分2(IC50 0.072mg/mL)对ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分.结论:组分2中ACE抑制肽的分子质量为226.34～983.61u,主要由2～8肽组成.
目的:研究蠶蛹蛋白血管緊張素轉換酶(ACE)抑製肽的結構特徵.方法:採用超濾、DEAE-52離子交換色譜和Sephadex G-50凝膠色譜對蠶蛹蛋白酶解產物進行分離純化,併利用液質聯用對蠶蛹蛋白ACE抑製肽的結構特徵進行初步分析.結果:分離得到的組分2(IC50 0.072mg/mL)對ACE抑製活性較高,是分離純化前的2.95倍,為蠶蛹蛋白ACE抑製肽的主要組分.結論:組分2中ACE抑製肽的分子質量為226.34～983.61u,主要由2～8肽組成.
목적:연구잠용단백혈관긴장소전환매(ACE)억제태적결구특정.방법:채용초려、DEAE-52리자교환색보화Sephadex G-50응효색보대잠용단백매해산물진행분리순화,병이용액질련용대잠용단백ACE억제태적결구특정진행초보분석.결과:분리득도적조분2(IC50 0.072mg/mL)대ACE억제활성교고,시분리순화전적2.95배,위잠용단백ACE억제태적주요조분.결론:조분2중ACE억제태적분자질량위226.34～983.61u,주요유2～8태조성.
