食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2014年
5期
165-168
,共4页
赵瑞香%李刚%牛生洋%杨大光%路四海%段改丽%李银娜
趙瑞香%李剛%牛生洋%楊大光%路四海%段改麗%李銀娜
조서향%리강%우생양%양대광%로사해%단개려%리은나
嗜酸乳杆菌%胆盐水解酶%纯化%酶学性质
嗜痠乳桿菌%膽鹽水解酶%純化%酶學性質
기산유간균%담염수해매%순화%매학성질
Lactobacillus acidophilus%bile salt hydrolase%purification%enzymatic property
对嗜酸乳杆菌La-XH1产生的胆盐水解酶进行分离纯化,并对其部分酶学性质进行研究.结果表明:嗜酸乳杆菌La-XH1胆盐水解酶的粗酶液经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱层析后的酶比活力分别为47.82 U/mg和115.85 U/mg,纯化倍数分别为4.46倍和10.82倍,酶的回收率分别为59.89％和25.11％;通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)电泳分析,该酶的分子质量约为43 kD,最适温度为40℃,最适pH值为6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+对该酶有激活作用,其中Fe3+的激活作用最强,Na+、K+对该酶几乎无作用,而Cu2+、Ba2+对该酶有很强的抑制作用.
對嗜痠乳桿菌La-XH1產生的膽鹽水解酶進行分離純化,併對其部分酶學性質進行研究.結果錶明:嗜痠乳桿菌La-XH1膽鹽水解酶的粗酶液經硫痠銨沉澱、DEAE-Sepharose CL-6B柱層析後的酶比活力分彆為47.82 U/mg和115.85 U/mg,純化倍數分彆為4.46倍和10.82倍,酶的迴收率分彆為59.89％和25.11％;通過十二烷基硫痠鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)電泳分析,該酶的分子質量約為43 kD,最適溫度為40℃,最適pH值為6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+對該酶有激活作用,其中Fe3+的激活作用最彊,Na+、K+對該酶幾乎無作用,而Cu2+、Ba2+對該酶有很彊的抑製作用.
대기산유간균La-XH1산생적담염수해매진행분리순화,병대기부분매학성질진행연구.결과표명:기산유간균La-XH1담염수해매적조매액경류산안침정、DEAE-Sepharose CL-6B주층석후적매비활력분별위47.82 U/mg화115.85 U/mg,순화배수분별위4.46배화10.82배,매적회수솔분별위59.89％화25.11％;통과십이완기류산납-취병희선알응효전영(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)전영분석,해매적분자질량약위43 kD,최괄온도위40℃,최괄pH치위6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+대해매유격활작용,기중Fe3+적격활작용최강,Na+、K+대해매궤호무작용,이Cu2+、Ba2+대해매유흔강적억제작용.
