CAJ | 학술논문

[目的]对普鲁兰短梗霉N2-3菌株的碱性蛋白酶进行纯化,并对其性质进行研究.[方法]利用层析柱Sephadex G-75与阴离子交换柱DEAE Sepharose Fast Flow纯化菌株N2-3的胞外碱性蛋白酶,并对纯化的酶进行SDS-PAGE凝胶电泳检测,同时对纯化蛋白酶的最适反应温度、温度稳定性、最适反应pH、pH稳定性进行测定,研究金属离子及各种化合物对蛋白酶活性的影响.[结果]试验中N2-3菌株的碱性蛋白酶纯化倍数和回收率分别为2.34和25.9％；SDS-PAGE凝胶电泳显示该酶的分子量约为33 kDa；该酶的最适反应温度和pH分别为52℃和9.0；Mn2+、Mg2+、Na+离子浓度在5 mmol/L时对纯化蛋白酶的酶活有激活作用,Zn2+、Ca2+、K+、Li+对酶活的影响不大,而当存在Fe2+、Fe3+、Cu2+、Co2+、Ag+、Hg2+离子时,蛋白酶活明显降低；苯甲基硫酰氟(PMSF)强烈抑制了该蛋白酶的活性,而乙二胺四乙酸(EDTA)与碘乙酸微弱抑制了该蛋白酶的活性.[结论]为普鲁兰短梗霉N2-3菌株碱性蛋白酶的工业化生产提供了一定的理论基础.
[목적]대보로란단경매N2-3균주적감성단백매진행순화,병대기성질진행연구.[방법]이용층석주Sephadex G-75여음리자교환주DEAE Sepharose Fast Flow순화균주N2-3적포외감성단백매,병대순화적매진행SDS-PAGE응효전영검측,동시대순화단백매적최괄반응온도、온도은정성、최괄반응pH、pH은정성진행측정,연구금속리자급각충화합물대단백매활성적영향.[결과]시험중N2-3균주적감성단백매순화배수화회수솔분별위2.34화25.9％；SDS-PAGE응효전영현시해매적분자량약위33 kDa；해매적최괄반응온도화pH분별위52℃화9.0；Mn2+、Mg2+、Na+리자농도재5 mmol/L시대순화단백매적매활유격활작용,Zn2+、Ca2+、K+、Li+대매활적영향불대,이당존재Fe2+、Fe3+、Cu2+、Co2+、Ag+、Hg2+리자시,단백매활명현강저；분갑기류선불(PMSF)강렬억제료해단백매적활성,이을이알사을산(EDTA)여전을산미약억제료해단백매적활성.[결론]위보로란단경매N2-3균주감성단백매적공업화생산제공료일정적이론기출.