集美大学学报（自然科学版）
集美大學學報（自然科學版）
집미대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF JIMEI UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2013年
4期
246-252
,共7页
吴海龙%陈雪芳%王诚%蔡秋凤%曹敏杰
吳海龍%陳雪芳%王誠%蔡鞦鳳%曹敏傑
오해룡%진설방%왕성%채추봉%조민걸
章鱼%胰蛋白酶抑制剂%分离纯化%稳定性
章魚%胰蛋白酶抑製劑%分離純化%穩定性
장어%이단백매억제제%분리순화%은정성
通过热处理、硫酸铵盐析、膜超滤及SP-Sepharose离子交换层析,从章鱼内脏中纯化得到一种胰蛋白酶抑制剂(Octopus Trypsin Inhibitor,OTI).Tricine-SDS-PAGE电泳结果显示,OTI的分子质量约为6500 u.性质分析结果表明:OTI在pH =1.0～11.0缓冲液中孵育30 min,抑制活性稳定；在100℃下加热1h、2h后仍分别具有90％和65％的抑制活性,具有良好的pH值稳定性和热稳定性；OTI能够显著抑制胰蛋白酶的活性,对胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶和木瓜蛋白酶几乎无抑制活性；OTI能够有效抑制蓝圆鲹肌肉中肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)引起的肌球蛋白降解.
通過熱處理、硫痠銨鹽析、膜超濾及SP-Sepharose離子交換層析,從章魚內髒中純化得到一種胰蛋白酶抑製劑(Octopus Trypsin Inhibitor,OTI).Tricine-SDS-PAGE電泳結果顯示,OTI的分子質量約為6500 u.性質分析結果錶明:OTI在pH =1.0～11.0緩遲液中孵育30 min,抑製活性穩定；在100℃下加熱1h、2h後仍分彆具有90％和65％的抑製活性,具有良好的pH值穩定性和熱穩定性；OTI能夠顯著抑製胰蛋白酶的活性,對胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶和木瓜蛋白酶幾乎無抑製活性；OTI能夠有效抑製藍圓鲹肌肉中肌原纖維結閤型絲氨痠蛋白酶(MBSP)引起的肌毬蛋白降解.
통과열처리、류산안염석、막초려급SP-Sepharose리자교환층석,종장어내장중순화득도일충이단백매억제제(Octopus Trypsin Inhibitor,OTI).Tricine-SDS-PAGE전영결과현시,OTI적분자질량약위6500 u.성질분석결과표명:OTI재pH =1.0～11.0완충액중부육30 min,억제활성은정；재100℃하가열1h、2h후잉분별구유90％화65％적억제활성,구유량호적pH치은정성화열은정성；OTI능구현저억제이단백매적활성,대이응유단백매、위단백매화목과단백매궤호무억제활성；OTI능구유효억제람원소기육중기원섬유결합형사안산단백매(MBSP)인기적기구단백강해.
