生物信息学
生物信息學
생물신식학
BIOINFORMATICS
2013年
4期
250-254
,共5页
周小红%徐利楠%薛友林%宋有涛
週小紅%徐利楠%薛友林%宋有濤
주소홍%서리남%설우림%송유도
Hsp70%分子动力学模拟%突变体%ATP酶活
Hsp70%分子動力學模擬%突變體%ATP酶活
Hsp70%분자동역학모의%돌변체%ATP매활
Hsp70%Molecular Dynamics Simulation%Mutants%ATP Enzyme Activity
分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用.本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17,R23,G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系.结果表明,突变体A17V,T23H,G32S的ATP结合口袋袋口的loop1(第一个转角,连接β1与β2)结构柔性增强,活性残基T11侧链明显向内移动,从而更加接近ATP的γ-磷酸基团,更容易使ATP水解.这可能最终导致ATP酶活性增强,从而引起分子伴侣功能的变化.
分子伴侶蛋白Hsp70氮耑覈苷痠結閤域(NBD,nucleotide-binding domain)的ATP酶活性變化對其行使分子伴侶功能具有重要作用.本文採用分子動力學模擬方法研究酵母分子伴侶Hsp70氮耑NBD內殘基A17,R23,G32和R167點突變對其ATP酶活性區域構象影響及功能關繫.結果錶明,突變體A17V,T23H,G32S的ATP結閤口袋袋口的loop1(第一箇轉角,連接β1與β2)結構柔性增彊,活性殘基T11側鏈明顯嚮內移動,從而更加接近ATP的γ-燐痠基糰,更容易使ATP水解.這可能最終導緻ATP酶活性增彊,從而引起分子伴侶功能的變化.
분자반려단백Hsp70담단핵감산결합역(NBD,nucleotide-binding domain)적ATP매활성변화대기행사분자반려공능구유중요작용.본문채용분자동역학모의방법연구효모분자반려Hsp70담단NBD내잔기A17,R23,G32화R167점돌변대기ATP매활성구역구상영향급공능관계.결과표명,돌변체A17V,T23H,G32S적ATP결합구대대구적loop1(제일개전각,련접β1여β2)결구유성증강,활성잔기T11측련명현향내이동,종이경가접근ATP적γ-린산기단,경용역사ATP수해.저가능최종도치ATP매활성증강,종이인기분자반려공능적변화.
