分子植物育种
分子植物育種
분자식물육충
MOLECULAR PLANT BREEDING
2012年
6期
756-760
,共5页
相菲%徐良%王燕%龚义勤%赖德强%柳李旺
相菲%徐良%王燕%龔義勤%賴德彊%柳李旺
상비%서량%왕연%공의근%뢰덕강%류리왕
萝卜%蛋白质提取%蛋白质组学%双向电泳
蘿蔔%蛋白質提取%蛋白質組學%雙嚮電泳
라복%단백질제취%단백질조학%쌍향전영
以萝卜‘NAU-JLQX09’叶片为材料,分别采用Tris-HCl/TCA-丙酮沉淀法和改进的PEG分级沉淀法提取蛋白质,通过双向凝胶电泳技术比较两种方法的效果.结果表明,应用Tris-HCl/TCA-丙酮沉淀法提取的蛋白2-DE图谱可识别出640个蛋白点；而改进的PEG分级沉降法的蛋白组分(F1,F2以及F3) 2-DE图谱可清晰识别蛋白点数目分别为537,170与852,总蛋白点数目多且高丰度蛋白RuBisCO主要被沉降在F2中,F3中分离到更多的低丰度蛋白点.因此,在进行萝卜叶片蛋白质组分析时,采用PEG分级沉降法提取叶片蛋白,可获得较高质量的2-DE凝胶图谱.研究结果为应用蛋白质组学解析萝卜重要性状形成分子基础提供了良好的技术支持.
以蘿蔔‘NAU-JLQX09’葉片為材料,分彆採用Tris-HCl/TCA-丙酮沉澱法和改進的PEG分級沉澱法提取蛋白質,通過雙嚮凝膠電泳技術比較兩種方法的效果.結果錶明,應用Tris-HCl/TCA-丙酮沉澱法提取的蛋白2-DE圖譜可識彆齣640箇蛋白點；而改進的PEG分級沉降法的蛋白組分(F1,F2以及F3) 2-DE圖譜可清晰識彆蛋白點數目分彆為537,170與852,總蛋白點數目多且高豐度蛋白RuBisCO主要被沉降在F2中,F3中分離到更多的低豐度蛋白點.因此,在進行蘿蔔葉片蛋白質組分析時,採用PEG分級沉降法提取葉片蛋白,可穫得較高質量的2-DE凝膠圖譜.研究結果為應用蛋白質組學解析蘿蔔重要性狀形成分子基礎提供瞭良好的技術支持.
이라복‘NAU-JLQX09’협편위재료,분별채용Tris-HCl/TCA-병동침정법화개진적PEG분급침정법제취단백질,통과쌍향응효전영기술비교량충방법적효과.결과표명,응용Tris-HCl/TCA-병동침정법제취적단백2-DE도보가식별출640개단백점；이개진적PEG분급침강법적단백조분(F1,F2이급F3) 2-DE도보가청석식별단백점수목분별위537,170여852,총단백점수목다차고봉도단백RuBisCO주요피침강재F2중,F3중분리도경다적저봉도단백점.인차,재진행라복협편단백질조분석시,채용PEG분급침강법제취협편단백,가획득교고질량적2-DE응효도보.연구결과위응용단백질조학해석라복중요성상형성분자기출제공료량호적기술지지.
