高等学校化学学报
高等學校化學學報
고등학교화학학보
CHEMICAL JOURNAL OF CHINESE UNIVERSITIES
2013年
5期
1226-1232
,共7页
徐钰%崔颖璐%郑清川%张红星%孙家锺
徐鈺%崔穎璐%鄭清川%張紅星%孫傢鍾
서옥%최영로%정청천%장홍성%손가종
谷胱甘肽硫转移酶%分子动力学模拟%结合模式%利尿酸%抑制剂
穀胱甘肽硫轉移酶%分子動力學模擬%結閤模式%利尿痠%抑製劑
곡광감태류전이매%분자동역학모의%결합모식%이뇨산%억제제
采用分子动力学模拟方法系统地研究了谷胱甘肽硫转移酶家族(Glutathione S-transferases,GSTs)的等位基因蛋白B(GSTP1* B)与抑制剂利尿酸(EA)以及EA的谷胱甘肽(GSH)共轭物EAG(I),EAG(O)的具体结合方式.抑制剂及其谷胱甘肽共轭物与蛋白的相互作用能计算结果及分子动力学轨迹的统计分析结果表明,GSTP1*B与EA的谷胱甘肽共轭物的结合能力优于其与EA的结合能力,Phe8,Arg13,Trp38和Tyr108是作用过程中的关键残基,对稳定抑制剂及其谷胱甘肽共轭物在GSTP1*B的G和H位点的构象具有重要的作用.通过对构象的统计分析发现,残基Phe8和Tyr108与GSTP1*B酶对抑制剂的选择性密切相关.
採用分子動力學模擬方法繫統地研究瞭穀胱甘肽硫轉移酶傢族(Glutathione S-transferases,GSTs)的等位基因蛋白B(GSTP1* B)與抑製劑利尿痠(EA)以及EA的穀胱甘肽(GSH)共軛物EAG(I),EAG(O)的具體結閤方式.抑製劑及其穀胱甘肽共軛物與蛋白的相互作用能計算結果及分子動力學軌跡的統計分析結果錶明,GSTP1*B與EA的穀胱甘肽共軛物的結閤能力優于其與EA的結閤能力,Phe8,Arg13,Trp38和Tyr108是作用過程中的關鍵殘基,對穩定抑製劑及其穀胱甘肽共軛物在GSTP1*B的G和H位點的構象具有重要的作用.通過對構象的統計分析髮現,殘基Phe8和Tyr108與GSTP1*B酶對抑製劑的選擇性密切相關.
채용분자동역학모의방법계통지연구료곡광감태류전이매가족(Glutathione S-transferases,GSTs)적등위기인단백B(GSTP1* B)여억제제이뇨산(EA)이급EA적곡광감태(GSH)공액물EAG(I),EAG(O)적구체결합방식.억제제급기곡광감태공액물여단백적상호작용능계산결과급분자동역학궤적적통계분석결과표명,GSTP1*B여EA적곡광감태공액물적결합능력우우기여EA적결합능력,Phe8,Arg13,Trp38화Tyr108시작용과정중적관건잔기,대은정억제제급기곡광감태공액물재GSTP1*B적G화H위점적구상구유중요적작용.통과대구상적통계분석발현,잔기Phe8화Tyr108여GSTP1*B매대억제제적선택성밀절상관.
