生物信息学
生物信息學
생물신식학
BIOINFORMATICS
2013年
3期
167-171
,共5页
王浩%徐利楠%孙玉娜%沈曼莉%薛友林%李辉%宋有涛
王浩%徐利楠%孫玉娜%瀋曼莉%薛友林%李輝%宋有濤
왕호%서리남%손옥나%침만리%설우림%리휘%송유도
分子伴侣%Hsp40%Ydj1p%二聚体%拉伸分子动力学
分子伴侶%Hsp40%Ydj1p%二聚體%拉伸分子動力學
분자반려%Hsp40%Ydj1p%이취체%랍신분자동역학
Molecular Chaperone%Hsp40%Ydj1p%Dimer%Steered Molecular Dynamics
分子伴侣Hsp40是一种以二聚体的形式调控非天然多肽折叠的热激蛋白.本文通过拉伸分子动力学研究了酵母Hsp40家族成员Ydj1p二聚体中β14～β15与domain-Ⅲ的分离过程,深入探讨了影响Ydj1p二聚体稳定性的重要残基和相互作用力.研究表明,残基Thr366、Asp368、Cys370、Leu372和Phe375在Ydj1p二聚体的形成过程中发挥着重要的作用.其中,β14～β15中的残基Thr366和Asp368分别通过与domain-Ⅲ内的残基Asp291、Trp292和Trp292、Lys294之间形成的氢键,Asp368通过与domain-Ⅲ内的残基Lys314形成盐桥,Cys370、Leu372和Phe375则是通过与domain-Ⅲ形成疏水作用力来稳定Ydj1p二聚体结构.
分子伴侶Hsp40是一種以二聚體的形式調控非天然多肽摺疊的熱激蛋白.本文通過拉伸分子動力學研究瞭酵母Hsp40傢族成員Ydj1p二聚體中β14～β15與domain-Ⅲ的分離過程,深入探討瞭影響Ydj1p二聚體穩定性的重要殘基和相互作用力.研究錶明,殘基Thr366、Asp368、Cys370、Leu372和Phe375在Ydj1p二聚體的形成過程中髮揮著重要的作用.其中,β14～β15中的殘基Thr366和Asp368分彆通過與domain-Ⅲ內的殘基Asp291、Trp292和Trp292、Lys294之間形成的氫鍵,Asp368通過與domain-Ⅲ內的殘基Lys314形成鹽橋,Cys370、Leu372和Phe375則是通過與domain-Ⅲ形成疏水作用力來穩定Ydj1p二聚體結構.
분자반려Hsp40시일충이이취체적형식조공비천연다태절첩적열격단백.본문통과랍신분자동역학연구료효모Hsp40가족성원Ydj1p이취체중β14～β15여domain-Ⅲ적분리과정,심입탐토료영향Ydj1p이취체은정성적중요잔기화상호작용력.연구표명,잔기Thr366、Asp368、Cys370、Leu372화Phe375재Ydj1p이취체적형성과정중발휘착중요적작용.기중,β14～β15중적잔기Thr366화Asp368분별통과여domain-Ⅲ내적잔기Asp291、Trp292화Trp292、Lys294지간형성적경건,Asp368통과여domain-Ⅲ내적잔기Lys314형성염교,Cys370、Leu372화Phe375칙시통과여domain-Ⅲ형성소수작용력래은정Ydj1p이취체결구.
