中南民族大学学报（自然科学版）
中南民族大學學報（自然科學版）
중남민족대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF SOUTH-CENTRAL UNIVERSITY FOR NATIONALITIES(NATURAL SCIENCE EDITION)
2013年
1期
32-35
,共4页
何冬兰%叶程%王亚南%覃桂
何鼕蘭%葉程%王亞南%覃桂
하동란%협정%왕아남%담계
谷氨酰胺转胺酶%毕赤酵母%表达
穀氨酰胺轉胺酶%畢赤酵母%錶達
곡안선알전알매%필적효모%표체
从重组菌株pPIC3.5 k-MTG/DH5α提取重组质粒pPIC3.5k-MTG,经SacⅠ酶切线性化处理后纯化重组质粒电击转化到毕赤酵母菌中,用甲醇诱导表达,经SDS-PAGE鉴定重组质粒P.pastoris GS115成功表达出了TGase蛋白,并初步纯化获得了较纯的目的蛋白,其表观分子量为47 kD,酶活为0.50 U/mL.
從重組菌株pPIC3.5 k-MTG/DH5α提取重組質粒pPIC3.5k-MTG,經SacⅠ酶切線性化處理後純化重組質粒電擊轉化到畢赤酵母菌中,用甲醇誘導錶達,經SDS-PAGE鑒定重組質粒P.pastoris GS115成功錶達齣瞭TGase蛋白,併初步純化穫得瞭較純的目的蛋白,其錶觀分子量為47 kD,酶活為0.50 U/mL.
종중조균주pPIC3.5 k-MTG/DH5α제취중조질립pPIC3.5k-MTG,경SacⅠ매절선성화처리후순화중조질립전격전화도필적효모균중,용갑순유도표체,경SDS-PAGE감정중조질립P.pastoris GS115성공표체출료TGase단백,병초보순화획득료교순적목적단백,기표관분자량위47 kD,매활위0.50 U/mL.
