CAJ | 학술논문

目的:分析S100A6蛋白分子结构和功能,预测其在肿瘤发生发展过程中可能的分子机制.方法:利用计算机软件,生物信息学工具,查询国际通用的生物信息学数据库,对S100A6氨基酸序列、二级结构域功能域、酶切位点、转录后修饰、亚细胞定位、跨膜结构域、分子功能、蛋白质相互作用等进行分析,并对其生物学功能进行分析和预测.结果:S100A6蛋白为酸性、小分子、稳定性蛋白质、亲水性评估-0.289;该蛋白的二级结构显示为非球状蛋白质,存在两个结构域及两个钙结合区域,没有跨膜区域；该蛋白为非信号肽类型的分泌蛋白,有16个酶切位点,亚细胞定位于核膜、胞质和细胞膜；有10个蛋白质与S100A6蛋白质存在直接的相互作用关系,存在3个磷酸化位点、可能存在2个赖氨酸糖化作用位点、可能存在乙酰化作用,没有糖基化位点.该蛋白质的功能区域存在4个自然突变位点.该蛋白存在钙传感器、介导细胞内钙信号释放,并与其它蛋白相互作用,间接的重组肌动蛋白细胞骨架及在细胞能动性上发挥作用,S100A6蛋白可能调控细胞周期及细胞分化,同时可能刺激Ca2+依赖的胰岛素释放,刺激催乳素分泌及胞外分泌.结论:S100A6蛋白是钙周期蛋白,很可能在肿瘤发生发展过程中对诱导细胞分化及信号转导方面发挥十分重要的作用.
목적:분석S100A6단백분자결구화공능,예측기재종류발생발전과정중가능적분자궤제.방법:이용계산궤연건,생물신식학공구,사순국제통용적생물신식학수거고,대S100A6안기산서렬、이급결구역공능역、매절위점、전록후수식、아세포정위、과막결구역、분자공능、단백질상호작용등진행분석,병대기생물학공능진행분석화예측.결과:S100A6단백위산성、소분자、은정성단백질、친수성평고-0.289;해단백적이급결구현시위비구상단백질,존재량개결구역급량개개결합구역,몰유과막구역；해단백위비신호태류형적분비단백,유16개매절위점,아세포정위우핵막、포질화세포막；유10개단백질여S100A6단백질존재직접적상호작용관계,존재3개린산화위점、가능존재2개뢰안산당화작용위점、가능존재을선화작용,몰유당기화위점.해단백질적공능구역존재4개자연돌변위점.해단백존재개전감기、개도세포내개신호석방,병여기타단백상호작용,간접적중조기동단백세포골가급재세포능동성상발휘작용,S100A6단백가능조공세포주기급세포분화,동시가능자격Ca2+의뢰적이도소석방,자격최유소분비급포외분비.결론:S100A6단백시개주기단백,흔가능재종류발생발전과정중대유도세포분화급신호전도방면발휘십분중요적작용.