原子与分子物理学报
原子與分子物理學報
원자여분자물이학보
CHINESE JOURNAL OF ATOMIC AND MOLECULAR PHYSICS
2014年
4期
618-623
,共6页
分子动力学%结合自由能%结构-亲和能关系%p53-MDM2相互作用
分子動力學%結閤自由能%結構-親和能關繫%p53-MDM2相互作用
분자동역학%결합자유능%결구-친화능관계%p53-MDM2상호작용
Molecular dynamics%Binding free energy%Structure-affinity relation%p5 3-MDM2 interaction
近年来 p53-MDM2相互作用已成为抗癌药物设计的重要靶标。本工作采用分子动力学模拟和结合自由能计算研究抑制剂PDIQ与 MDM2的结合模式。结果显示范德瓦尔斯作用是抑制剂结合的主体力量。基于残基的自由能分解计算结果表明 CH-CH,CH-π和π-π相互作用驱动了抑制剂与 MDM2的结合。这一研究可为抗癌药物的设计提供一定的理论指导。
近年來 p53-MDM2相互作用已成為抗癌藥物設計的重要靶標。本工作採用分子動力學模擬和結閤自由能計算研究抑製劑PDIQ與 MDM2的結閤模式。結果顯示範德瓦爾斯作用是抑製劑結閤的主體力量。基于殘基的自由能分解計算結果錶明 CH-CH,CH-π和π-π相互作用驅動瞭抑製劑與 MDM2的結閤。這一研究可為抗癌藥物的設計提供一定的理論指導。
근년래 p53-MDM2상호작용이성위항암약물설계적중요파표。본공작채용분자동역학모의화결합자유능계산연구억제제PDIQ여 MDM2적결합모식。결과현시범덕와이사작용시억제제결합적주체역량。기우잔기적자유능분해계산결과표명 CH-CH,CH-π화π-π상호작용구동료억제제여 MDM2적결합。저일연구가위항암약물적설계제공일정적이론지도。
Currently,the p5 3-MDM2 interaction has been an important target for the design of anti-canc-er drugs.Molecular dynamics simulation and calculation of binding free energy were performed to study the binding mode of inhibitor PDIQ to MDM2. The results show that van der Waals energy is main force of PDIQ binding to MDM2. Calculation of residue-based free energy decomposition reveals that CH-CH, CH-πandπ-πinteractions drive the binding of PDIQ to MDM2. This study is expected to provide some theoretical hints for the design of anti-cancer drugs.
