动物医学进展
動物醫學進展
동물의학진전
PROGRESS IN VETERINARY MEDICINE
2014年
8期
12-18
,共7页
冶贵生%马玉花%韩志辉%邹勇%贾跃宁
冶貴生%馬玉花%韓誌輝%鄒勇%賈躍寧
야귀생%마옥화%한지휘%추용%가약저
A型产气荚膜梭菌%α毒素%序列分析%表位%蛋白结构
A型產氣莢膜梭菌%α毒素%序列分析%錶位%蛋白結構
A형산기협막사균%α독소%서렬분석%표위%단백결구
Clostridium per f ringens type A%α toxin%sequence analysis%epitope%protein structure
应用PC R技术对A型产气荚膜梭菌青海分离株的α毒素基因进行扩增,并进行测序,利用生物软件对α毒素基因序列进行分析,对蛋白结构、B细胞抗原表位进行预测。结果表明,A型产气荚膜梭菌青海分离株的α毒素基因长度为1110 bp ,编码370个氨基酸。与参考菌株T0、S16、NRRLB-23744、KZ211和CER89L1216的α毒素基因核苷酸序列同源性依次为99.9%、99.9%、99.9%、99.9%和99.7%,氨基酸序列同源性均为100%。综合α毒素蛋白亲水性、表面可能性、抗原指数及二级结构预测结果显示在26-29、71-78、111-114、182-185、189-192、264-268、272-275、282-285、294-297、362-365位氨基酸残基存在可能的B细胞抗原表位,结合三级结构预测结果显示,α毒素294位-297位氨基酸残基形成表位并结合抗体的可能性较高。研究结果可为A型产气荚膜梭菌表位疫苗的设计与研制提供基础。
應用PC R技術對A型產氣莢膜梭菌青海分離株的α毒素基因進行擴增,併進行測序,利用生物軟件對α毒素基因序列進行分析,對蛋白結構、B細胞抗原錶位進行預測。結果錶明,A型產氣莢膜梭菌青海分離株的α毒素基因長度為1110 bp ,編碼370箇氨基痠。與參攷菌株T0、S16、NRRLB-23744、KZ211和CER89L1216的α毒素基因覈苷痠序列同源性依次為99.9%、99.9%、99.9%、99.9%和99.7%,氨基痠序列同源性均為100%。綜閤α毒素蛋白親水性、錶麵可能性、抗原指數及二級結構預測結果顯示在26-29、71-78、111-114、182-185、189-192、264-268、272-275、282-285、294-297、362-365位氨基痠殘基存在可能的B細胞抗原錶位,結閤三級結構預測結果顯示,α毒素294位-297位氨基痠殘基形成錶位併結閤抗體的可能性較高。研究結果可為A型產氣莢膜梭菌錶位疫苗的設計與研製提供基礎。
응용PC R기술대A형산기협막사균청해분리주적α독소기인진행확증,병진행측서,이용생물연건대α독소기인서렬진행분석,대단백결구、B세포항원표위진행예측。결과표명,A형산기협막사균청해분리주적α독소기인장도위1110 bp ,편마370개안기산。여삼고균주T0、S16、NRRLB-23744、KZ211화CER89L1216적α독소기인핵감산서렬동원성의차위99.9%、99.9%、99.9%、99.9%화99.7%,안기산서렬동원성균위100%。종합α독소단백친수성、표면가능성、항원지수급이급결구예측결과현시재26-29、71-78、111-114、182-185、189-192、264-268、272-275、282-285、294-297、362-365위안기산잔기존재가능적B세포항원표위,결합삼급결구예측결과현시,α독소294위-297위안기산잔기형성표위병결합항체적가능성교고。연구결과가위A형산기협막사균표위역묘적설계여연제제공기출。
α toxin gene of Clostridium per f ringens type A was amplifed by PCR and sequenced .The gene sequence ,protein structure and epitope of α toxin were analyzed and predicted .The result showed that αtoxin gene length was 1 110 bp ,encoding 370 amino acids .Nucleotide sequence homology of αtoxin gene of reference strains T0 ,S16 ,NRRL B-23744 ,KZ211 ,CER 89L1216 were 99 .9% ,99 .9% ,99 .9% , 99 .9% and 99 .7% ,amino acid sequence homology were 100% .Predictions of hydrophilicity ,surface possi-bilities ,antigen index and secondary structure showed in 26-29 ,71-78 ,111-114 ,182-185 ,189-192 ,264-268 , 272-275 ,282-285 ,294-297 ,362-365 of αtoxin existed B cell antigen epitopes ,binding tertiary structure pre-diction showed there had the higher possibility of epitopes in 294-297 amino acid residues of α toxin .The research results can provide a basis for design and development epitode vaccine of Clostridium per f ringens type A .