计算机与应用化学
計算機與應用化學
계산궤여응용화학
COMPUTERS AND APPLIED CHEMISTRY
2014年
7期
886-888
,共3页
王迎进%李海平%冯林雁%高燕%赵雅琴
王迎進%李海平%馮林雁%高燕%趙雅琴
왕영진%리해평%풍림안%고연%조아금
龙胆苦苷%人血清白蛋白%荧光猝灭%热力学参数
龍膽苦苷%人血清白蛋白%熒光猝滅%熱力學參數
룡담고감%인혈청백단백%형광졸멸%열역학삼수
Gentiopicroside%human serum albumin%fluorescence quenching%thermodynamic parameter
在模拟生理条件下,采用荧光光谱,紫外光谱和同步荧光光谱法研究了龙胆苦苷(Gentiopicroside,GPS)与人血清白蛋白(HAS)的相互作用.结果表明:龙胆苦苷能使HSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭机理.在298 K、303 K和313K下,龙胆苦苷与HSA结合常数分别为2.161×105,1.402×105和7.502×104 L·mol-1·s-1,结合位点数n近似为l;热力学分析表明龙胆苦苷与HSA间结合力为氢键及范德华力;根据F(o)rster非辐射能量转移理论求得二者结合距离为3.68 nm;同步荧光光谱表明龙胆苦苷主要与HSA中色氨酸残基发生相互作用,改变其周围的局部构象;金属离子的介入会影响龙胆苦苷与HSA的结合能力.
在模擬生理條件下,採用熒光光譜,紫外光譜和同步熒光光譜法研究瞭龍膽苦苷(Gentiopicroside,GPS)與人血清白蛋白(HAS)的相互作用.結果錶明:龍膽苦苷能使HSA髮生內源熒光猝滅,屬靜態猝滅機理.在298 K、303 K和313K下,龍膽苦苷與HSA結閤常數分彆為2.161×105,1.402×105和7.502×104 L·mol-1·s-1,結閤位點數n近似為l;熱力學分析錶明龍膽苦苷與HSA間結閤力為氫鍵及範德華力;根據F(o)rster非輻射能量轉移理論求得二者結閤距離為3.68 nm;同步熒光光譜錶明龍膽苦苷主要與HSA中色氨痠殘基髮生相互作用,改變其週圍的跼部構象;金屬離子的介入會影響龍膽苦苷與HSA的結閤能力.
재모의생리조건하,채용형광광보,자외광보화동보형광광보법연구료룡담고감(Gentiopicroside,GPS)여인혈청백단백(HAS)적상호작용.결과표명:룡담고감능사HSA발생내원형광졸멸,속정태졸멸궤리.재298 K、303 K화313K하,룡담고감여HSA결합상수분별위2.161×105,1.402×105화7.502×104 L·mol-1·s-1,결합위점수n근사위l;열역학분석표명룡담고감여HSA간결합력위경건급범덕화력;근거F(o)rster비복사능량전이이론구득이자결합거리위3.68 nm;동보형광광보표명룡담고감주요여HSA중색안산잔기발생상호작용,개변기주위적국부구상;금속리자적개입회영향룡담고감여HSA적결합능력.
