辽宁师范大学学报（自然科学版）
遼寧師範大學學報（自然科學版）
료녕사범대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF LIAONING NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2014年
4期
503-508
,共6页
组氨酸二肽%ABEEMσπ浮动电荷分子力场%结合能%协同效应
組氨痠二肽%ABEEMσπ浮動電荷分子力場%結閤能%協同效應
조안산이태%ABEEMσπ부동전하분자력장%결합능%협동효응
histidine dipeptide%ABEEMσπ fluctuating charge force field%binding energy%cooperative effect
使用密度泛函B3LYP／6‐311＋＋G（d ，p）方法对组氨酸二肽与水团簇的结构进行优化，在M P2／aug‐cc‐pVDZ水平下计算了这些体系的结合能，同时考虑了基组重叠误差（BSSE）和零点能（ZPE）校正。应用ABEEMσπ浮动电荷分子力场优化了组氨酸二肽与水分子所形成的团簇结构，计算了氢键键长和氢键键角，同时计算了组氨酸二肽与1～6个水分子所形成的团簇His（H2O）n（n＝1～6）的结合能，探讨了氢键的协同效应。将ABEEMσπ浮动电荷分子力场、OPLSAA和AMBER力场所得的结果与从头算方法的结果进行了比较，ABEEMσπ的结果好于OPLS‐AA 和AMBER力场的，可与从头算方法所得到的结果相媲美。
使用密度汎函B3LYP／6‐311＋＋G（d ，p）方法對組氨痠二肽與水糰簇的結構進行優化，在M P2／aug‐cc‐pVDZ水平下計算瞭這些體繫的結閤能，同時攷慮瞭基組重疊誤差（BSSE）和零點能（ZPE）校正。應用ABEEMσπ浮動電荷分子力場優化瞭組氨痠二肽與水分子所形成的糰簇結構，計算瞭氫鍵鍵長和氫鍵鍵角，同時計算瞭組氨痠二肽與1～6箇水分子所形成的糰簇His（H2O）n（n＝1～6）的結閤能，探討瞭氫鍵的協同效應。將ABEEMσπ浮動電荷分子力場、OPLSAA和AMBER力場所得的結果與從頭算方法的結果進行瞭比較，ABEEMσπ的結果好于OPLS‐AA 和AMBER力場的，可與從頭算方法所得到的結果相媲美。
사용밀도범함B3LYP／6‐311＋＋G（d ，p）방법대조안산이태여수단족적결구진행우화，재M P2／aug‐cc‐pVDZ수평하계산료저사체계적결합능，동시고필료기조중첩오차（BSSE）화영점능（ZPE）교정。응용ABEEMσπ부동전하분자력장우화료조안산이태여수분자소형성적단족결구，계산료경건건장화경건건각，동시계산료조안산이태여1～6개수분자소형성적단족His（H2O）n（n＝1～6）적결합능，탐토료경건적협동효응。장ABEEMσπ부동전하분자력장、OPLSAA화AMBER력장소득적결과여종두산방법적결과진행료비교，ABEEMσπ적결과호우OPLS‐AA 화AMBER력장적，가여종두산방법소득도적결과상비미。
B3LYP/6‐311+ +G (d ,p) level was used to optimize the geometries of the clusters of his‐tidine dipeptide (His) and water His(H2 O)n (n=1~6) .The binding energies of the clusters were calculated by using MP2/aug‐cc‐pVDZ level with basis set superposition error (BSSE) and zero point energy (ZPE) correction .ABEEMσπ fluctuating charge force field was employed to calculate hydro‐gen‐bond lengths and angles .We calculated the binding energies of the His (H2 O)n (n=1~6) ,and explored the cooperative effects of their hydrogen‐bond .The results of ABEEMσπ ,OPLS‐AA ,AM‐BER force field were compared with those of MP2/aug‐cc‐pVDZ ,respectively .Binding energies from ABEEMσπforce field was in good agreement with those of ab initio method .
