食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2014年
23期
245-248
,共4页
重组果胶酶%胞内酶%镍离子亲合层析%酶学性质
重組果膠酶%胞內酶%鎳離子親閤層析%酶學性質
중조과효매%포내매%얼리자친합층석%매학성질
recombinant pectinase%intracellular enzyme%nickel ion affinity chromatography%enzymatic characteristic
采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/pET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质.结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5％,分子质量约为44kD.最适pH值为9.0～9.5,在pH 7.0～10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45～55℃,在60℃下保温30 min还剩余40％的酶活力;在离子浓度为1mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用.
採用超聲波破碎法、鎳離子親閤層析柱法,純化重組菌Escherichia coli BL21/pET-pel錶達的胞內重組果膠酶,併用十二烷基硫痠鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)檢測,研究純化的重組果膠酶酶學性質.結果錶明:重組果膠酶純化倍數為1.71,迴收率為88.5％,分子質量約為44kD.最適pH值為9.0～9.5,在pH 7.0～10.0之間催化性質較穩定;最適作用溫度範圍為45～55℃,在60℃下保溫30 min還剩餘40％的酶活力;在離子濃度為1mmol/L時,Ca2+和Co2+對該酶有較彊的促進作用,而Fe2+則對其有較彊的抑製作用.
채용초성파파쇄법、얼리자친합층석주법,순화중조균Escherichia coli BL21/pET-pel표체적포내중조과효매,병용십이완기류산납-취병희선알응효전영(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)검측,연구순화적중조과효매매학성질.결과표명:중조과효매순화배수위1.71,회수솔위88.5％,분자질량약위44kD.최괄pH치위9.0～9.5,재pH 7.0～10.0지간최화성질교은정;최괄작용온도범위위45～55℃,재60℃하보온30 min환잉여40％적매활력;재리자농도위1mmol/L시,Ca2+화Co2+대해매유교강적촉진작용,이Fe2+칙대기유교강적억제작용.
