湖北科技学院学报（医学版）
湖北科技學院學報（醫學版）
호북과기학원학보（의학판）
JOURNAL OF XIANNING UNIVERSITY (MEDICAL SCIENCES)
2014年
6期
475-477
,共3页
荧光光谱法%连翘苷%牛血清白蛋白%静态猝灭
熒光光譜法%連翹苷%牛血清白蛋白%靜態猝滅
형광광보법%련교감%우혈청백단백%정태졸멸
Fluorescence spectrometry%Phillyrin%Bovine serum albumin%Static quenching
目的：研究连翘苷与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。方法采用荧光光谱法测定不同温度（302K、310K）时连翘苷对BSA的猝灭光谱，根据Stern-Volmer方程求得302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq ，并计算二者的结合位点数n。结果302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq 分别为1．26541×1012 L／（mol· s），1．24196×1012 L／（mol· s），二者的结合位点数n分别为0．9410、1．0395。结论连翘苷对BSA荧光的猝灭属静态猝灭，两者之间形成了一个结合位点。
目的：研究連翹苷與牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。方法採用熒光光譜法測定不同溫度（302K、310K）時連翹苷對BSA的猝滅光譜，根據Stern-Volmer方程求得302K、310K時連翹苷與BSA相互作用的熒光猝滅速率常數kq ，併計算二者的結閤位點數n。結果302K、310K時連翹苷與BSA相互作用的熒光猝滅速率常數kq 分彆為1．26541×1012 L／（mol· s），1．24196×1012 L／（mol· s），二者的結閤位點數n分彆為0．9410、1．0395。結論連翹苷對BSA熒光的猝滅屬靜態猝滅，兩者之間形成瞭一箇結閤位點。
목적：연구련교감여우혈청백단백（BSA）적상호작용。방법채용형광광보법측정불동온도（302K、310K）시련교감대BSA적졸멸광보，근거Stern-Volmer방정구득302K、310K시련교감여BSA상호작용적형광졸멸속솔상수kq ，병계산이자적결합위점수n。결과302K、310K시련교감여BSA상호작용적형광졸멸속솔상수kq 분별위1．26541×1012 L／（mol· s），1．24196×1012 L／（mol· s），이자적결합위점수n분별위0．9410、1．0395。결론련교감대BSA형광적졸멸속정태졸멸，량자지간형성료일개결합위점。
ABSTRACT:Objective To study the interaction between phillyrin and bovine serum albumin through the fluorescence spectroscopy.Methods The fluorescence quenching spectra of BSA was measured with treatment of phillyrin at the temperature of 302K and 310K.The fluorescence quenching rate constants kq and the combi-nation n of interaction between BSA and phillyrin were calculated according to the stern-Volmer equation.Re-sults Fluorescence quenching rate constants kq of BSA were 1.26541 ×1012L/(mol· s) and 1.24196 ×1012L/( mol· s) with treatment of phillyrin at the temperature of 302K and 310K.And the number of binding sites n were 0.9410 and 1.0395.Conclusion Fluorescence quenching of BSA induced by phillyrin was static quench-ing and there was a binding site between BSA and phillyrin.
