湖北师范学院学报（自然科学版）
湖北師範學院學報（自然科學版）
호북사범학원학보（자연과학판）
JOURNAL OF HUBEI NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2015年
2期
33-38
,共6页
组蛋白甲基化酶Set2%组蛋白甲基化%自折叠
組蛋白甲基化酶Set2%組蛋白甲基化%自摺疊
조단백갑기화매Set2%조단백갑기화%자절첩
histonemethyltransferase Set2%histone methylation%self-folded
以酿酒酵母为研究材料，通过体外甲基化、体内免疫共沉淀等一系列实验，研究了酵母组蛋白甲基转移酶Set2片段调控SET结构域催化活性的机制。发现将SRI 结构域敲除后（1─618片段），仅催化产生H3K36的单甲基化，将其WW结构域、CC结构域敲除后（1─475片段），H3K36无法被甲基化。将Set2截取到仅剩SET催化结构域（1─261片段），H3K36又可被一甲基化和部分的二甲基化修饰。研究结果表明SET结构域的催化活性并非由Set2蛋白自身折叠调控。
以釀酒酵母為研究材料，通過體外甲基化、體內免疫共沉澱等一繫列實驗，研究瞭酵母組蛋白甲基轉移酶Set2片段調控SET結構域催化活性的機製。髮現將SRI 結構域敲除後（1─618片段），僅催化產生H3K36的單甲基化，將其WW結構域、CC結構域敲除後（1─475片段），H3K36無法被甲基化。將Set2截取到僅剩SET催化結構域（1─261片段），H3K36又可被一甲基化和部分的二甲基化脩飾。研究結果錶明SET結構域的催化活性併非由Set2蛋白自身摺疊調控。
이양주효모위연구재료，통과체외갑기화、체내면역공침정등일계렬실험，연구료효모조단백갑기전이매Set2편단조공SET결구역최화활성적궤제。발현장SRI 결구역고제후（1─618편단），부최화산생H3K36적단갑기화，장기WW결구역、CC결구역고제후（1─475편단），H3K36무법피갑기화。장Set2절취도부잉SET최화결구역（1─261편단），H3K36우가피일갑기화화부분적이갑기화수식。연구결과표명SET결구역적최화활성병비유Set2단백자신절첩조공。
Saccharomyces Cerevisiae as the material, the Co-IP in vivo and methylation assay in vitro have been based on to study the regulation of SET domain's catalytic activity by Set2 fragment.The truncation form of Set2 (1-618 amino acids) has been found that when SRI domain has been lacked, it only has an effect on mono-methylation of H3K36.And then when WW domain and CC domain have been deleted, any methylation on H3K36 could be catalyzed by the remaining part (1-475 fragment).When only SET-catalytic domain (1-261 fragment) is remained, H3K36 mono-methylation and partly di-methylation were restored.The results show the regulation of SET domian's catalytic activity is not determined by self-folded.
