CAJ | 학술논문

研究环形泰勒虫表面抗原特性,以原核表达系统串联表达其表面抗原Tasp-Spag1,并对其蛋白进行生物信息学分析.通过PCR技术扩增Tasp-Spag1基因片段后构建重组质粒pET-28a-Tasp-Spag1,IPTG诱导重组蛋白表达,SDS-PAGE、Western blot检测;运用生物信息学软件对Tasp-Spag1基因片段进行分析,并预测其编码蛋白的主要特性与抗原表位.结果显示,扩增得到Tasp-Spag1基因长度为729 bp,原核表达后通过SDS-PAGE与Western blot检测显示,得到大小与预期分子质量相当的目的蛋白;生物信息学分析发现,此串联重组蛋白Tasp-Spag1具有236个氨基酸,属于不稳定的非分泌型、非跨膜亲水蛋白,分别具有33个与21个可能的糖基化与磷酸化位点,有三段低复杂性的结构域,并且含有Sorb、NL的同源区域,可能有10个B细胞表位优势区段与7个T细胞表位优势区段,具有两段交叉反应性表位肽.
연구배형태륵충표면항원특성,이원핵표체계통천련표체기표면항원Tasp-Spag1,병대기단백진행생물신식학분석.통과PCR기술확증Tasp-Spag1기인편단후구건중조질립pET-28a-Tasp-Spag1,IPTG유도중조단백표체,SDS-PAGE、Western blot검측;운용생물신식학연건대Tasp-Spag1기인편단진행분석,병예측기편마단백적주요특성여항원표위.결과현시,확증득도Tasp-Spag1기인장도위729 bp,원핵표체후통과SDS-PAGE여Western blot검측현시,득도대소여예기분자질량상당적목적단백;생물신식학분석발현,차천련중조단백Tasp-Spag1구유236개안기산,속우불은정적비분비형、비과막친수단백,분별구유33개여21개가능적당기화여린산화위점,유삼단저복잡성적결구역,병차함유Sorb、NL적동원구역,가능유10개B세포표위우세구단여7개T세포표위우세구단,구유량단교차반응성표위태.