中国临床药理学杂志
中國臨床藥理學雜誌
중국림상약이학잡지
THE CHINESE JOURNAL OF CLINICAL PHARMACOLOGY
2015年
11期
921-923
,共3页
头孢噻肟钠%牛血清白蛋白%光谱分析%结合作用力
頭孢噻肟鈉%牛血清白蛋白%光譜分析%結閤作用力
두포새우납%우혈청백단백%광보분석%결합작용력
cefotaxime sodium%bovine serum albumin%spectral analysis%combining force
目的:在pH=7.40的tris-HCl缓冲溶液中研究头孢噻肟钠( CTX)与牛血清白蛋白( BSA)的相互作用。方法用荧光光谱测量BSA与CTX作用后的荧光强度,用Stern-Volmer方程、双对数方程和热力学方程对荧光强度进行计算。结果 CTX对BSA的荧光光谱产生猝灭作用,在299,307 K时,猝灭速率常数分别为3.07×1012,3.48×1012 L· mol-1· s-1,结合常数分别为5.75×103,4.47×103 L· mol-1,热力学参数分别为△G<0、△H<0和△S<0。结论 CTX与BSA形成了基态复合物,两者之间的结合作用力主要为范德华力和氢键。
目的:在pH=7.40的tris-HCl緩遲溶液中研究頭孢噻肟鈉( CTX)與牛血清白蛋白( BSA)的相互作用。方法用熒光光譜測量BSA與CTX作用後的熒光彊度,用Stern-Volmer方程、雙對數方程和熱力學方程對熒光彊度進行計算。結果 CTX對BSA的熒光光譜產生猝滅作用,在299,307 K時,猝滅速率常數分彆為3.07×1012,3.48×1012 L· mol-1· s-1,結閤常數分彆為5.75×103,4.47×103 L· mol-1,熱力學參數分彆為△G<0、△H<0和△S<0。結論 CTX與BSA形成瞭基態複閤物,兩者之間的結閤作用力主要為範德華力和氫鍵。
목적:재pH=7.40적tris-HCl완충용액중연구두포새우납( CTX)여우혈청백단백( BSA)적상호작용。방법용형광광보측량BSA여CTX작용후적형광강도,용Stern-Volmer방정、쌍대수방정화열역학방정대형광강도진행계산。결과 CTX대BSA적형광광보산생졸멸작용,재299,307 K시,졸멸속솔상수분별위3.07×1012,3.48×1012 L· mol-1· s-1,결합상수분별위5.75×103,4.47×103 L· mol-1,열역학삼수분별위△G<0、△H<0화△S<0。결론 CTX여BSA형성료기태복합물,량자지간적결합작용력주요위범덕화력화경건。
Objective To study the interaction between cefotaxime sodium for injection(CTX) and bovine serum albumin(BSA) in tris-HCl buffer of pH 7.40.Methods The fluorescence intensity of the interac-tion between BSA and CTX was studied by the fluorescence spectrometry.The fluorescence intensity were analyzed in according to Stern-Volmer equation, double logarithmic equation and thermodynamic equation.Results The fluorescence of BSA was quenched by CTX.At the 299 and 307 K, the quenching rate constant ( Kq ) was 3.07 ×1012 , 3.48 ×1012 L· mol-1 · s-1 ,and the binding constant(KA ) was 5.75 ×103 , 4.47 × 103 L · mol-1 , respectively.The value of thermodynamic parameters (△G,△H and△S) were less than zero.Conclusion The CTX and BSA formed the ground state complex, and the combining force between CTX and BSA was Van der Waals force and hydrogen bond.