西北师范大学学报（自然科学版）
西北師範大學學報（自然科學版）
서북사범대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF NORTHWEST NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2015年
4期
52-57
,共6页
头孢唑啉钠(CS)%牛血清白蛋白(BSA)%相互作用%金属离子
頭孢唑啉鈉(CS)%牛血清白蛋白(BSA)%相互作用%金屬離子
두포서람납(CS)%우혈청백단백(BSA)%상호작용%금속리자
cefazolin sodium(CS)%bovine serum albumin(BSA)%interaction%metal ions
在优化的实验条件下，运用荧光光谱和紫外‐可见光谱法研究了头孢唑啉钠（CS ）与牛血清白蛋白（BSA ）之间的相互作用，考察了Pb2＋，Fe3＋，Cr3＋，Ni2＋和Cu2＋对CS与BSA相互作用的影响，计算了不同温度下的热力学参数、静态结合常数和结合位点数。结果表明， CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程，两者之间的作用主要是氢键或范德华力， CS在BSA中的结合位点主要位于ⅡA 。 Hill系数值略小于1，表明药物之间有弱的负协同作用。同步荧光光谱表明， CS对BSA构象产生一定影响，使BSA腔内疏水环境的极性增强，结合位点更接近于酪氨酸。金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响，除Pb2＋以外，其他金属离子都降低了其结合能力。
在優化的實驗條件下，運用熒光光譜和紫外‐可見光譜法研究瞭頭孢唑啉鈉（CS ）與牛血清白蛋白（BSA ）之間的相互作用，攷察瞭Pb2＋，Fe3＋，Cr3＋，Ni2＋和Cu2＋對CS與BSA相互作用的影響，計算瞭不同溫度下的熱力學參數、靜態結閤常數和結閤位點數。結果錶明， CS對BSA的猝滅機製屬于形成複閤物的靜態猝滅過程，兩者之間的作用主要是氫鍵或範德華力， CS在BSA中的結閤位點主要位于ⅡA 。 Hill繫數值略小于1，錶明藥物之間有弱的負協同作用。同步熒光光譜錶明， CS對BSA構象產生一定影響，使BSA腔內疏水環境的極性增彊，結閤位點更接近于酪氨痠。金屬離子對CS與BSA的結閤常數和結閤位點數均有影響，除Pb2＋以外，其他金屬離子都降低瞭其結閤能力。
재우화적실험조건하，운용형광광보화자외‐가견광보법연구료두포서람납（CS ）여우혈청백단백（BSA ）지간적상호작용，고찰료Pb2＋，Fe3＋，Cr3＋，Ni2＋화Cu2＋대CS여BSA상호작용적영향，계산료불동온도하적열역학삼수、정태결합상수화결합위점수。결과표명， CS대BSA적졸멸궤제속우형성복합물적정태졸멸과정，량자지간적작용주요시경건혹범덕화력， CS재BSA중적결합위점주요위우ⅡA 。 Hill계수치략소우1，표명약물지간유약적부협동작용。동보형광광보표명， CS대BSA구상산생일정영향，사BSA강내소수배경적겁성증강，결합위점경접근우락안산。금속리자대CS여BSA적결합상수화결합위점수균유영향，제Pb2＋이외，기타금속리자도강저료기결합능력。
Under the optimal conditions ,fluorescence spectrometry and U‐V absorption spectrometry are used to investigate the interaction of cefazolin sodium (CS) with bovine serum albumin(BSA) . The effects of metal ions on the interaction CS with BSA are also discussed . The quenching of fluorescence of BSA by CS is a static quenching procedure involving complex formation . Under different temperature , thermodynamic parameters , static binding constants and number of binding sites are calculated . The interaction between BSA and CS is dominated by van der Waals forces or hydrogen bond . The primary binding site for CS is located at sub‐domainⅡA of BSA . T he values of Hill’s coefficients are less than 1 , which indicated that there is some very weak negative cooperative effect .Synchronous spectra shows that the conjugation reaction between CS and BSA can affect the conformation of BSA , leading to the polarity around BSA weakened .Synchronous fluorescence indicates that the binding site of CS and BSA is near by tyrosine residue . The effects of metal ions Pb2+ ,Fe3+ ,Cr3+ ,Ni2+ and Cu2+ on the interactions between BSA and CS are investigated , and the results show that Fe3+ ,Cr3+ ,Ni2+ and Cu2+ have negative influence and Pb2+ has positive influence on the combination of CS and BSA .
