山东农业科学
山東農業科學
산동농업과학
Shandong Agricultural Sciences
2015年
11期
5-11
,共7页
武兆云%张小全%杨铁钊%王红
武兆雲%張小全%楊鐵釗%王紅
무조운%장소전%양철쇠%왕홍
烟草%电压依赖阴离子通道%基因克隆%生物信息学分析
煙草%電壓依賴陰離子通道%基因剋隆%生物信息學分析
연초%전압의뢰음리자통도%기인극륭%생물신식학분석
Tobacco%Voltage -dependent anion channel%Gene cloning%Bioinformatics analysis
为研究电压依赖阴离子通道(VDAC)基因在烟草根系分泌有机酸的作用,进而为了解该基因的功能和应用提供基础,以拟南芥 AtVDAC1(NM_110994)为搜索序列,应用电子克隆技术得到一条烟草 VDAC基因全长 cDNA,命名为 NtVDAC1.1。生物信息学分析表明该基因全长为1018 bp,有着完整的开放阅读框,编码276个氨基酸。进化关系及同源性分析表明,NtVDAC1.1与其他物种的 VDAC 有着较高的相似性,其中与茄科植物马铃薯三个膜孔蛋白有着很高的一致性(0.768~0.902)。功能分析显示,NtVDAC1.1为膜孔蛋白,参与了阴离子的转运、阴离子转运调节和跨膜运输。二级和四级结构分析均表明,NtVDAC1.1含有α-螺旋和β-折叠。氨基酸位点分析表明,该蛋白具有多种类型的修饰位点,其中的磷酸化位点说明该基因与信号转导有关,对阴离子通道活性具有调节作用。
為研究電壓依賴陰離子通道(VDAC)基因在煙草根繫分泌有機痠的作用,進而為瞭解該基因的功能和應用提供基礎,以擬南芥 AtVDAC1(NM_110994)為搜索序列,應用電子剋隆技術得到一條煙草 VDAC基因全長 cDNA,命名為 NtVDAC1.1。生物信息學分析錶明該基因全長為1018 bp,有著完整的開放閱讀框,編碼276箇氨基痠。進化關繫及同源性分析錶明,NtVDAC1.1與其他物種的 VDAC 有著較高的相似性,其中與茄科植物馬鈴藷三箇膜孔蛋白有著很高的一緻性(0.768~0.902)。功能分析顯示,NtVDAC1.1為膜孔蛋白,參與瞭陰離子的轉運、陰離子轉運調節和跨膜運輸。二級和四級結構分析均錶明,NtVDAC1.1含有α-螺鏇和β-摺疊。氨基痠位點分析錶明,該蛋白具有多種類型的脩飾位點,其中的燐痠化位點說明該基因與信號轉導有關,對陰離子通道活性具有調節作用。
위연구전압의뢰음리자통도(VDAC)기인재연초근계분비유궤산적작용,진이위료해해기인적공능화응용제공기출,이의남개 AtVDAC1(NM_110994)위수색서렬,응용전자극륭기술득도일조연초 VDAC기인전장 cDNA,명명위 NtVDAC1.1。생물신식학분석표명해기인전장위1018 bp,유착완정적개방열독광,편마276개안기산。진화관계급동원성분석표명,NtVDAC1.1여기타물충적 VDAC 유착교고적상사성,기중여가과식물마령서삼개막공단백유착흔고적일치성(0.768~0.902)。공능분석현시,NtVDAC1.1위막공단백,삼여료음리자적전운、음리자전운조절화과막운수。이급화사급결구분석균표명,NtVDAC1.1함유α-라선화β-절첩。안기산위점분석표명,해단백구유다충류형적수식위점,기중적린산화위점설명해기인여신호전도유관,대음리자통도활성구유조절작용。
In order to investigate the function of voltage -dependent anion channel (VDAC)gene in to-bacco root secreting organic acid and provide basis for its research and application,a full -length cDNA se-quence of VDAC gene,termed as NtVDAC1.1,was obtained using AtVDAC1 (NM_1 1 0994)as search probe. Bioinformatics analyses showed that the full length of NtVDAC1.1 was 1 01 8 bp,which contained a complete open reading frame and encoded 276 amino acid residues.Homology and phylogenetic relationship analyses suggested that NtVDAC1 .1 shared high similarity with VDAC of other plant species,and the identities with three porins from Solanaceae potato were 0.768 ~0.902.NtVDAC1 .1 belonged to porin,which took part in anion transport,regulation of anion transport and transmembrane transport.The prediction of secondary and tertiary structure indicated that NtVDAC1 .1 had α-helixs and β-sheets.Amino acid site analysis suggested that NtVDAC1 .1 possessed a number of types of modification sites.These phosphorylation sites indicated that the protein might take part in plant signal transduction and regulation of anion channel activity.