上海交通大学学报（农业科学版）
上海交通大學學報（農業科學版）
상해교통대학학보（농업과학판）
Journal of Shanghai Jiaotong University(Agricultural Science)
2015年
5期
54-59
,共6页
吴秉宇%左琦%钱炳俊%姚晓敏%张建华
吳秉宇%左琦%錢炳俊%姚曉敏%張建華
오병우%좌기%전병준%요효민%장건화
羧肽酶A/B%虾副产物%凝胶层析%ACE抑制
羧肽酶A/B%蝦副產物%凝膠層析%ACE抑製
최태매A/B%하부산물%응효층석%ACE억제
carboxypeptidase A/B%shrimp byproducts%vgel-filtration chromatography%ACE inhibitory
为了获得血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,使用α-胰凝乳蛋白酶对虾副产物进行预酶解,再选择羧肽酶A/B进行酶解,通过透析和凝胶层析纯化后,测定分离肽的ACE抑制活性.通过检测水解度,确定α-胰凝乳蛋白酶的最优水解时间为4h,羧肽酶A/B最优水解时间为6h.两步酶解产物的ACE半抑制浓度(IC50)值为6.39 mg/mL.通过透析,得到＜500 Da和500～1 000 Da 2个抑制活性更高的组分,IC50分别为1.69和2.87 mg/mL.进一步通过SephadexG-15凝胶层析分离,得到4个IC50值小于0.2 mg/mL的组分,其中组分F8最低,为0.134mg/mL,显示了较高的ACE抑制活性.该结果验证了羧肽酶A/B酶解可制备出高活性ACE抑制肽.
為瞭穫得血管緊張素轉化酶(ACE)抑製肽,使用α-胰凝乳蛋白酶對蝦副產物進行預酶解,再選擇羧肽酶A/B進行酶解,通過透析和凝膠層析純化後,測定分離肽的ACE抑製活性.通過檢測水解度,確定α-胰凝乳蛋白酶的最優水解時間為4h,羧肽酶A/B最優水解時間為6h.兩步酶解產物的ACE半抑製濃度(IC50)值為6.39 mg/mL.通過透析,得到＜500 Da和500～1 000 Da 2箇抑製活性更高的組分,IC50分彆為1.69和2.87 mg/mL.進一步通過SephadexG-15凝膠層析分離,得到4箇IC50值小于0.2 mg/mL的組分,其中組分F8最低,為0.134mg/mL,顯示瞭較高的ACE抑製活性.該結果驗證瞭羧肽酶A/B酶解可製備齣高活性ACE抑製肽.
위료획득혈관긴장소전화매(ACE)억제태,사용α-이응유단백매대하부산물진행예매해,재선택최태매A/B진행매해,통과투석화응효층석순화후,측정분리태적ACE억제활성.통과검측수해도,학정α-이응유단백매적최우수해시간위4h,최태매A/B최우수해시간위6h.량보매해산물적ACE반억제농도(IC50)치위6.39 mg/mL.통과투석,득도＜500 Da화500～1 000 Da 2개억제활성경고적조분,IC50분별위1.69화2.87 mg/mL.진일보통과SephadexG-15응효층석분리,득도4개IC50치소우0.2 mg/mL적조분,기중조분F8최저,위0.134mg/mL,현시료교고적ACE억제활성.해결과험증료최태매A/B매해가제비출고활성ACE억제태.
